Transport of folded proteins in bacteria

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Der Proteintransport in oder über biologische Membranen ist von grundlegender Bedeutung für viele physiologische Prozesse. Während seit langem der Transport ungefalteter Proteine bekannt ist, konnte erst vor wenigen Jahren mit dem Tat-System (für "twin arginine translocation") ein Translokationsweg für gefaltete Proteine identifiziert werden. Bei in vitro Studien am Tat-System von Escherichia coli konnten wir kürzlich einen Membraninsertionsweg für gefaltete Proteine nachweisen. Das "High Potential Iron-Sulfur Protein" (HiPIP) kann dabei mitsamt seinem [4Fe-4S] Cofaktor sehr effizient in Membranen verankert werden. Der Prozeß benötigt ATP im Falle korrekt gefalteten HiPIPs. Die Membraninsertion gefalteter und Cofaktor-haltiger Proteine könnte im Falle von HiPIP und anderen Tat-Substraten dem Tat-abhängigen Transport vorgeschaltet sein. Im Rahmen dieses Projektes soll (a) die Membraninsertion analysiert, (b) die beteiligte ATPase untersucht, und (c) die Kopplung an die Translokation studiert werden. Systemkomponenten sollen mit biochemischen und molekularbiologischen Methoden identifiziert und charakterisiert werden. Ziel ist das Verständnis der Funktion und des Mechanismus dieses neuartigen Proteintransportweges.