Evolution, Structure, and Function of Leucine rich Repeats as Revealed by Bioinformatics
生物信息学揭示富含亮氨酸重复序列的进化、结构和功能
基本信息
- 批准号:23500368
- 负责人:
- 金额:$ 3万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2011
- 资助国家:日本
- 起止时间:2011 至 2013
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Leucine rich repeats (LRRs) are present in over 20,000 proteins from viruses to eukaryotes. Two to sixty-two LRRs occur in tandem. Most LRR proteins are involved in protein, ligand and in protein, protein interactions; these include the plant immune response and the mammalian innate immune response. Each repeat with 20-30 residues can be divided into a highly conserved segment and a variable segment. Eight classes have been recognized.Plant specific LRRs (class: PS-LRR) had previously been recognized in only plant proteins. However, we find that PS-LRRs are also present in twenty proteins from eleven bacterial species. We indicate that horizontal gene transfer of genes/gene fragments encoding PS-LRR domains occurred between bacteria and plants, as opposed to descent from a common ancestor. Also we find novel LRRs that were unrecognized until now. The novel LRR domains are present over three hundred proteins including fungal ECM33 protein from unicellular eukaryotes and bacteria.
富含亮氨酸重复序列(LRR)存在于从病毒到真核生物的超过20,000种蛋白质中。两到六十二个LRR串联发生。大多数LRR蛋白参与蛋白质、配体和蛋白质、蛋白质相互作用;这些包括植物免疫应答和哺乳动物先天免疫应答。每个20-30个残基的重复序列可分为一个高度保守的片段和一个可变片段。植物特异性LRR(PS-LRR类)以前只在植物蛋白中被识别。然而,我们发现PS-LRR也存在于来自11种细菌的20种蛋白质中。我们表明,水平基因转移的基因/基因片段编码PS-LRR域发生在细菌和植物之间,而不是从一个共同的祖先。我们还发现了迄今为止尚未认识的新的LRR。新的LRR结构域存在于300多种蛋白质中,包括来自单细胞真核生物和细菌的真菌ECM 33蛋白。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Geometric architecture of solenoid structures of tandem leucine-rich repeats in proteins
蛋白质中串联富含亮氨酸重复序列的螺线管结构的几何结构
- DOI:
- 发表时间:2013
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:宮 下博樹;黒木由夫;松嶋範男
- 通讯作者:松嶋範男
Plant Leucine-rich Repeat (LRR) - containing Proteins with Non-LRR, Islands Interrupting LRRs
植物富含亮氨酸重复序列 (LRR) - 含有非 LRR 岛中断 LRR 的蛋白质
- DOI:
- 发表时间:2011
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Matsushima N;Mikami T;Miyashita H;Yamada K
- 通讯作者:Yamada K
Structures and Evolution of Tandem Leucine Rich Repeat
串联亮氨酸丰富重复序列的结构和进化
- DOI:
- 发表时间:2013
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:H;Sekine;C. Kanehira;M,Aoki;M,Kobayashi;S. Takagi;K.Suzuki;Matsushima N
- 通讯作者:Matsushima N
Stuctural features of helical secondary structures and leucine-rich repeat superhelix in proteins as revealed by HELFIT analyses
HELFIT 分析揭示蛋白质中螺旋二级结构和富含亮氨酸的重复超螺旋的结构特征
- DOI:
- 发表时间:2012
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Matsushima N;Enkhbayar P
- 通讯作者:Enkhbayar P
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MATSUSHIMA NORIO其他文献
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