Strukturdynamik eines ß-Faltblatt Häm-Proteins

Χ片血红素蛋白的结构动力学

• 批准号: 5408932
• 负责人: Professor Dr. Fritz G. Parak (†)
• 金额: --
• 依托单位: Lehrstuhl für Biomedizinische Physik
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2003
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2002-12-31 至 2007-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5408932?language=en
• 关键词: Strukturdynamik; eines; Faltblatt; Proteins

In diesem Vorhaben soll die Dynamik des ß - Faltblatt Hämproteins Nitrophorin IV untersucht werden und mit der Dynamik von a - helikaten Proteinen verglichen werden. Dabei soll die Frage geklärt werden, in wie weit physikalische Bilder, die vorallem am Myoglobin entwickelt wurden, eine allgemeinere Bedeutung haben. Strukturverteilungen sollen mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse im Temperaturbereich zwischen Raumtemperatur und 20K untersucht werden. Die Tieftemperatur Dynamik und die proteinspezifische Dynamik soll mit Hilfe der Mößbauer Spektroskopie in der Energie und in der Zeitdomaine sowie mit Hilfe der inkohärenten Neutronenstreuung bestimmt werden. Konformationsänderungen nach Ladungsänderung des Eisenzentrums sollen mit Hilfe der Mößbauer Spektroskopie verfolgt werden.

在这种情况下，Nitrophorin IV可被韦尔登，并与α- helikaten蛋白的降解韦尔登结合。大部分人都是韦尔登，在生理图片中，肌红蛋白的颜色变深，所有人都有同感。在室温和韦尔登为20 K的温度下，通过热辐射结构分析，可解决结构问题。温度动力学和蛋白质特性动力学需要借助穆斯堡尔光谱仪在能量和时间域中进行测量，并借助中子源进行测量，韦尔登可以测量。只有在Mößbauer Spektroskopie的帮助下，才能通过Ladungsänderung des Schizentrums实现韦尔登的信息化。