先端光源を利用した銅タンパク質の構造と機能の解明

使用先进光源阐明铜蛋白的结构和功能

基本信息

  • 批准号:
    11J05377
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.83万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
  • 财政年份:
    2011
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2011 至 2012
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

金属タンパク質は生体内において重要な役割を果たしており,第二配位圏に位置するアミノ酸側鎖と配位子の間に生じる非共有結合性の弱い相互作用が,タンパク質の機能発現に重要な働きを持つことが明らかになっている。本研究では,ブルー銅タンパク質の第二配位圏を様々なアミノ酸に置換して活性中心の電子状態への影響とタンパク質の機能の相関について系統的に研究することを目的としている.本年度は、第二配位圏に芳香族アミノ酸であるフェニルアラニン(Phel2)を有しているオシダ由来プラストシアニン(オシダPc)のX線吸収スペクトルの解析を行い,活性中心の電子状態解析を行った.その結果,酸化型オシダPcのCuの電子状態は,pHの変化に関わらず同じ電子状態を保っていることが明らかになった.また,Cuとアキシアル位の配位子であるメチオニンの結合距離は,他の高等植物由来プラストシアニンに比べて異常に長い距離である3.9Aに得られた.この結合距離もpHによる変化がなかったことから,オシダPcは第二配位圏に位置しているPhel2と配位子の間の相互作用によってpH変化による活性中心構造の変化を少なく保てていることが明らかになった.また,脱窒菌内で電子伝達体として機能しているシュウドアズリンの野生型と第二配位圏のアミノ酸を様々なアミノ酸に置換したシュウドアズリン変異体のX線吸収スペクトルの解析を行ったところ,第二配位圏にPheを導入したシュウドアズリン変異体はオシダPcに似た電子状態を示し,Cuとエクアトリアル位の配位原子であるシステインチオラートの結合距離は2.14Aに現れた.一方,第二配位圏に脂肪族アミノ酸であるバリンを導入した変異体では,Cuとシステインチオラートの結合距離は2」7Aに得られた.このことから,第二配位圏のアミノ酸側鎖と配位子の間の弱い相互作用が,活性中心金属と配位原子の共有結合1生に大きな影響を与えていることが明らかとなった.
Metal species are important in vivo because of the weak interaction between the second coordination ring and the acid side lock, which is important for the functional development of metal species. The purpose of this study is to investigate the effects of acid substitution on the electronic state of the active center and the correlation between the functions of the active center and the second coordination ring of the copper complex. This year, X-ray absorption spectrum analysis of aromatic acids (Phel2) in the second coordination ring and electronic state analysis of active centers were carried out. As a result, the electronic state of Cu in acidified Pc is different from that in pH, and the electronic state of Cu is different from that in pH. The binding distance of Cu ~(2 +)~( The interaction between Phel2 and the ligand in the second coordination ring changes the structure of the active center. In addition, the electronic state of the wild type and the second coordination ring can be expressed as follows: 1. The electronic state of the wild type and the second coordination ring can be expressed as follows: The binding distance of Cu ~(2 +) is 2.14A. The second coordination group is aliphatic. The interaction between the second coordination ring and the acid side lock ligand is weak, and the interaction between the active center metal and the coordination atom is strong.

项目成果

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专利数量(0)
XAS Studies on Electronic Structures of Metal Sites in Blue Copper Protein, fern Dryopteris chrassirhizoma
蕨类鳞毛蕨蓝铜蛋白金属位点电子结构的XAS研究
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Sakura R;Fujiwara Y;Sakuma N;S hinkai S;Oda K;Sakata M;Toyohara J;Ishiwata K;Ishii K;Ryota Sakurai;Ryota Sakurai;桜井良太;冨樫ひろ美;Hiromi Togashi
  • 通讯作者:
    Hiromi Togashi
ブルー銅タンパク質プラストシアニンのX線吸収スペクトル
蓝铜蛋白质体蓝素的X射线吸收光谱
  • DOI:
  • 发表时间:
    2012
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Sakura R;Fujiwara Y;Sakuma N;S hinkai S;Oda K;Sakata M;Toyohara J;Ishiwata K;Ishii K;Ryota Sakurai;Ryota Sakurai;桜井良太;冨樫ひろ美
  • 通讯作者:
    冨樫ひろ美
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  • DOI:
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  • 期刊:
  • 影响因子:
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    冨樫 ひろ美;杉本 宏;Grant Mauk;城 宜嗣
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  • 通讯作者:
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