Structure of Nickel/Cobalt Permeases (NiCoT; TC 2.A.52)

Übergangsmetallpermeasen der nicot - family sind unter Bakterien weit verbreitet und wurden krzlich auch in Archaeen und Pilzen entdeckt。Sie transportieren Metallionen mit extreme hoher Affinität und steellen ihr Substrate /ihre Substrate f<e:1> r den intrazellulären Einbau in terschiedliche Metalloenzyme - darunter auch zentrale Pathogenitätsdeterminanten - zur verf<e:1> gung。Ziel unseres项目ist in detaillierter Einblick in die direcdimensionale Struktur ausgewählter NiCoTs， zur Aufklärung der molekularen Grundlagen， die fgr die hohe Affinität和die ausgeprägte Spezifität dieser Permeasen verantwortlich sind。Vertreter亚群der nicot - family，在mehrfahinsiht中存在于原型非核细胞中，在原核细胞中存在于原核细胞中，在原核细胞中存在于原核细胞中。在镍代谢过程中，对镍载体进行了研究。摘要：NiCoT过渡金属渗透物广泛存在于细菌中，最近在古细菌和真菌中也被发现。它们以极高的亲和力运输金属离子，并提供底物以结合到各种类型的金属酶中，包括重要的致病性决定因素。我们的项目旨在详细了解所选nicot的三维结构，以阐明这些渗透物具有显著高亲和力的分子基础，并确定控制选择性的结构特征。NiCoT家族的一个亚群成员在某些原核生物和许多植物中发现了与NiCoT原型在几个方面不同的成员。我们的目的是阐明这些假定的转运体在镍代谢中的作用。

Übergangsmetallpermeasen der NiCoT-Familie sind unter Bakterien weit verbreitet und wurden kürzlich auch in Archaeen und Pilzen entdeckt. Sie transportieren Metallionen mit extrem hoher Affinität und stellen ihr Substrat/ihre Substrate für den intrazellulären Einbau in unterschiedliche Metalloenzyme - darunter auch zentrale Pathogenitätsdeterminanten - zur Verfügung. Ziel unseres Projekts ist ein detaillierter Einblick in die dreidimensionale Struktur ausgewählter NiCoTs, zur Aufklärung der molekularen Grundlagen, die für die hohe Affinität und die ausgeprägte Spezifität dieser Permeasen verantwortlich sind. Vertreter einer Subgruppe der NiCoT-Familie, die sich in mehrfacher Hinsicht vom Prototyp unterscheiden, wurden in einigen Prokaryoten und in vielen Pflanzen entdeckt. Die Rolle dieser putativen Transporter im Nickelmetabolismus soll untersucht werden. Summary: NiCoT transition-metal permeases are widespread among bacteria, and have recently been identified in archaea and fungi. They transport metal ions with extremely high affinity and provide their substrate(s) for incorporation into various types of metalloenzymes including important pathogenicity determinants. Our project aims at a detailed insight into the three-dimensional structure of selected NiCoTs to elucidate the molecular basis responsible for the remarkable high affinity of these permeases and to identify the structural features controlling selectivity. Members of a subgroup of the NiCoT family that differ in several respects from the NiCoT prototype are found in certain prokaryotes and many plants. It is our objective to clarify the role of these putative transporters in nickel metabolism.