Mechanism of metal-specific ECF transporters
金属特异性 ECF 转运蛋白的机制
基本信息
- 批准号:315269648
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Research Grants
- 财政年份:2016
- 资助国家:德国
- 起止时间:2015-12-31 至 2020-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Energy-coupling factor (ECF) transporters represent a large subgroup of the ATP-binding cassette (ABC) transporters and are involved in micronutrient uptake in prokaryotes. Substrates comprise water-soluble vitamins and the transition metal ions Co2+ and Ni2+. The common composition of all ECF transporters consisting of a substrate-binding integral membrane protein (S) and the ECF, composed of another integral membrane-protein (T) and two ABC ATPases, was originally described for metal-specific systems in 2006. In the following years, vitamin-specific ECF transporters were in the focus of experimental research. Recent results include the finding that S units for different substrates with negligible sequence similarity have very similar 3D topologies, and the conclusion/hypothesis that toppling over of S units within the membrane is required for substrate translocation across the lipid bilayer. The first 3D structure of a metal-specific S unit revealed a very similar topology compared to the vitamin-specific counterparts. Previous findings indicating a specific role for the additional N-terminal transmembrane helix in metal-specific S units were confirmed. The very N-terminal end extends deeply into the substrate-binding pocket, blocks access of larger molecules and provides three of the four metal ligands of the square planar ligand field. Questions of (i) how the N-terminus is positioned correctly during metal binding, (ii) how it is removed from the binding pocket for metal release into the cytoplasm, and (iii) how these processes are controlled by a helper protein, that has an essential but uncharacterized role and occurs only in metal-specific ECF transporters, are completely open. Those questions are within the focus of the proposal. Based on extensive preliminary work, we aim at elucidating the mechanism of metal binding and metal release and the underlying conformational changes of the S unit and the helper protein using spectroscopical and biochemical techniques. This research is of general interest for an understanding of the mechanism of ECF transporters. The distinct similarity among S, T and ATPase components of metal- and vitamin-specific ECF transporters suggests a basically similar transport mechanism but significant differences in the substrate-loading and -release steps.
能量偶联因子(ECF)转运蛋白是ATP结合盒(ABC)转运蛋白的一个大的亚类,参与原核生物对微量营养素的摄取。底物包含水溶性维生素和过渡金属离子Co 2+和Ni 2+。所有ECF转运蛋白的共同组成由底物结合的整合膜蛋白(S)和ECF组成,ECF由另一个整合膜蛋白(T)和两个ABC ATP酶组成,最初于2006年描述为金属特异性系统。在接下来的几年里,维生素特异性ECF转运蛋白成为实验研究的焦点。最近的研究结果包括发现,S单位为不同的基板具有可忽略的序列相似性具有非常相似的3D拓扑结构,并得出结论/假设,推翻了S单位内的膜是需要跨脂质双层的基板易位。与维生素特异性对应物相比,金属特异性S单元的第一个3D结构显示出非常相似的拓扑结构。先前的研究结果表明,额外的N-末端跨膜螺旋在金属特异性S单位的特定作用得到证实。非常N-末端深深地延伸到衬底结合口袋中,阻挡较大分子的进入,并提供正方形平面配体场的四个金属配体中的三个。问题(i)如何N-末端是正确定位在金属结合,(ii)如何将其从结合口袋中取出金属释放到细胞质中,以及(iii)这些过程是如何控制的辅助蛋白,有一个必不可少的,但不确定的作用,只发生在金属特异性ECF转运,是完全开放的。这些问题都是提案的重点。基于广泛的前期工作,我们的目标是阐明金属结合和金属释放的机制和潜在的构象变化的S单元和辅助蛋白,使用光谱和生化技术。本研究对于理解ECF转运蛋白的作用机制具有普遍意义。金属和维生素特异性ECF转运蛋白的S,T和ATP酶组分之间的明显相似性表明基本相似的转运机制,但在底物装载和释放步骤中存在显着差异。
项目成果
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