ＱＭＭＭ法による光化学系ＩＩのＳサイクルにおける酸化還元電位の計算と反応経路解析

利用QMMM方法计算光系统II S循环中的氧化还原电位和反应路径分析

基本信息

批准号：
16J02027
负责人：
鈴岡大樹
金额：
$ 0.83万
依托单位：
Tohoku University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2016
资助国家：
日本
起止时间：
2016-04-22 至 2018-03-31
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-16J02027/
关键词：
QM/MM法自由エネルギー計算溶液論光化学系II 酸素発生複合体

项目摘要

酸素発生型光合成は、生物・化学の両面で古くから研究されてきた。これまでに、光化学系II(PSII)と呼ばれるタンパク質内に存在するMnクラスター（OEC）が触媒として働き、酸素発生反応が進行することが判明している。実験から、OECは4回の光吸収で5つの異なる酸化状態(Si (i = 0-4))を経て、酸素分子を1分子放出する反応モデル(S状態モデル)が提案されているが、その反応機構は未解明である。我々はこの問題に取り組むため、PSII単量体を顕に扱ったQM/MMシミュレーションを実行した。この時、OEC及びその近傍を量子力学的に扱い、その他のペプチド鎖や小分子を古典力学で記述した。これにより、タンパク質が作る電場を考慮した自由エネルギー計算が可能になる。本研究では、構造がほぼ確定したS1状態に注目し、OECが酸化されてS2状態に変化する際の自由エネルギー変化を計算した。さらに、PSIIタンパク質の溶媒効果を検証するため、気相中で計算されたOECの酸化自由エネルギーと比較した。S1状態においてOECの構造を固定したまま一電子酸化させた際の自由エネルギー変化は、気相中の値(172.5 kcal/mol)と比べてPSIIタンパク質中で50 kcal/mol程度小さくなることが確かめられた。また、S1→S2遷移に伴う自由エネルギー変化の実験値が約120 kcal/molなのに対し、気相中では142.1 kcal/molと計算された。従って、PSII環境下では酸化自由エネルギーが低下し、酸化後のOECの構造変化に伴う自由エネルギー変化が軽減されることが予測された。以上から、PSIIタンパク質の溶媒効果により、OECからその酸化還元ペアであるチロシン残基へ電子が移動する際の活性化自由エネルギーが減少し、電子移動速度が著しく増大することが推測された。

就生物学和化学而言，已经研究了很长一段时间的氧气光合作用。到目前为止，已经发现，蛋白质中存在的Mn簇（OEC）称为光系统II（PSII）充当催化剂，导致氧气进化反应的发展。实验提出了一个反应模型（S-State模型），其中OEC经历了四种光吸收后经历五个不同的氧化态（Si（i = 0-4）），并释放了一个氧分子分子，但是该反应机制尚不清楚。为了解决这个问题，我们对经过PSII单体明确处理进行了QM/MM模拟。目前，对OEC及其周围环境进行了机械处理，并使用经典力学描述了其他肽链和小分子。这允许考虑蛋白质产生的电场的自由能计算。在这项研究中，我们专注于S1状态，该状态几乎是固定的，并在OEC被氧化并转化为S2状态时计算了自由能的变化。此外，为了验证PSII蛋白的溶剂作用，我们比较了在气相中计算出的OEC的氧化自由能。已经证实，与气相（172.5 kcal/mol）相比，当OEC结构固定时固定时，自由能在固定时会改变约50 kcal/mol。此外，与S1-S2转变相关的自由能变化的实验值约为120 kcal/mol，而在S1-S2转变中，自由能变化的实验值在气相中为142.1 kcal/mol。因此，据预测，氧化自由能将在PSII环境中降低，并且自由能的变化伴随着氧化后OEC的结构变化。从上述过程中，可以推测，当电子从OEC转移到酪氨酸残基，即氧化还原对时，PSII蛋白的溶剂效应会降低激活自由能，而电子转移速率显着增加。