光合成マンガンクラスターの機能発現と連動したアミノ酸配位子の経時的構造変化の役割

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光化学系II複合体（PSII）では、補因子である多核Mn4Caクラスターの構造と機能を維持するために、その第一配位圏アミノ酸残基が厳密に保存されている。特に、D1-Glu189、D1-Glu333、CP43-Glu354の３つのグルタミン酸残基は、側鎖が長く、構造的に柔軟性に富んでいる。最近のXFEL研究により、S2からS3への状態遷移過程において、これらのアミノ酸残基の再配置が引き金となり、Mnクラスターの一電子酸化と触媒サイトへの新たな基質水分子の結合が誘発されることが明らかになった。本研究では、DFT計算を用いて、時間の経過に伴うアミノ酸配位子の構造変化がMnクラスターの様々な反応中間体の相対安定性に及ぼす影響を調べ、S2からS3への遷移およびS3からS2への失活過程における側鎖の柔軟性の機能的役割を理解することを試みた。解析の結果、側鎖の相対的な動きによって、Mnクラスターを保持する空洞のサイズや形状が変化し、その結果、クラスター構造が異なる反応中間体の相対エネルギーや新しい水分子の捕捉能力に非常に大きな影響を与えることが明らかになった。これは、側鎖が柔軟であることで、反応中に発生するクラスターの変形に対応することができることを意味している。この研究により、タンパク質のダイナミクスが、Mnの酸化還元と水分子の結合/解離の順序を制御することで、触媒反応を効率的に制御する可能性があることが示唆された。この解釈は、S3からS2への失活時、あるいはS3状態にあるPSII試料に近赤外光を照射した際に観測される特徴的なg ~ 5のEPR信号は、還元（S2）状態のMnクラスターに新たな水分子が結合した場合にのみ発生するという計算結果からも正当化できる。