The mechanism of the prolyl isomerase SlyD

在大肠杆菌中，有一种叫做lyd，叫做Prolylisomerase des FKBP-Typs，是一种含有多种有效的伴侣蛋白的酶。Das Prolylisomerasezentrum befindet sich in der FKBP-Domäne, Das Chaperonzentrum in iner Extradomäne . [2] [6] Resten。Die Chaperondomäne befindet sich in einer Schleife der FKBP Domäne nahe dem aktiven Zentrum und ist fbr Die sehr hohe Aktivität von sld als Faltungsenzym essentiell。与此同时，研究小组与专家小组合作，研究了蛋白质与钨的相互作用，并研究了hochauflösenden核磁共振光谱，研究了分子与钨的相互作用。Wir wollen aufklären, wie die Prolylisomerasedomäne and die Chaperondomäne während des Katalysezyklus von slid zusammenarbeen， wie die Dynamik der Domänenbewegungen zur funkfunction beiträgt and wie Mutationen die funkfunction von slid在体内的感染。蛋白质与蛋白质基质的相互作用：蛋白质与蛋白质基质的相互作用：蛋白质与蛋白质基质的相互作用：蛋白质与基质的相互作用：蛋白质与基质的相互作用：蛋白质与基质的相互作用：蛋白质与基质的相互作用：Größe。研究方向：核磁共振实验研究方向：hochaufgelöste Informationen darber，研究方向：Aminosäurereste研究方向：底物蛋白（Substratproteinen），蛋白质（Chaperon），蛋白质（Prolylisomerasestelle interagieren），蛋白质（Stellen），蛋白质（Verlauf），蛋白质（Funktionszyklus miteinander communizieren）。Wir hoffen, dass unes die Aufklärung der Funktion von sld helfen wid, die Funktionsprinzipien von Faltungshelferproteinen beesser der versteen und unes erlauben wid, varantenten von sld zuentwickeln, die fir Anwendungen and Faltungshelfer in der biotechnology optimiert sinet。

SlyD aus Escherichia coli, eine Prolylisomerase des FKBP-Typs, ist sowohl ein ausgezeichneter Faltungskatalysator als auch ein potentes Chaperon. Das Prolylisomerasezentrum befindet sich in der FKBP-Domäne, das Chaperonzentrum in einer Extradomäne aus etwa 60 Resten. Die Chaperondomäne befindet sich in einer Schleife der FKBP Domäne nahe dem aktiven Zentrum und ist für die sehr hohe Aktivität von SlyD als Faltungsenzym essentiell. In diesem Projekt wollen wir die Expertisen unserer Gruppen in der Analyse von Proteinfaltungsreaktionen und in der hochauflösenden NMR-Spektroskopie kombinieren, um die Funktion von SlyD auf molekularer Ebene zu verstehen. Wir wollen aufklären, wie die Prolylisomerasedomäne und die Chaperondomäne während des Katalysezyklus von SlyD zusammenarbeiten, wie die Dynamik der Domänenbewegungen zur Funktion beiträgt und wie Mutationen die Funktion von SlyD in vivo beeinflussen. Die geplanten Experimente umfassen eine kinetische Analyse der katalysierten Proteinfaltungsreaktionen sowie der Interaktionen von SlyD mit Peptid- und Proteinsubstraten unterschiedlicher Größe. Aus den NMR-Experimenten erwarten wir hochaufgelöste Informationen darüber, wie einzelne Aminosäurereste in den Substratproteinen mit der Chaperon- und der Prolylisomerasestelle interagieren und wie diese Stellen im Verlauf des Funktionszyklus miteinander kommunizieren. Wir hoffen, dass uns die Aufklärung der Funktion von SlyD helfen wird, die Funktionsprinzipien von Faltungshelferproteinen besser zu verstehen und uns erlauben wird, Varianten von SlyD zu entwickeln, die für Anwendungen als Faltungshelfer in der Biotechnologie optimiert sind.