The mechanism of the prolyl isomerase SlyD
脯氨酰异构酶SlyD的机制
基本信息
- 批准号:62174927
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Research Grants
- 财政年份:2008
- 资助国家:德国
- 起止时间:2007-12-31 至 2011-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
SlyD aus Escherichia coli, eine Prolylisomerase des FKBP-Typs, ist sowohl ein ausgezeichneter Faltungskatalysator als auch ein potentes Chaperon. Das Prolylisomerasezentrum befindet sich in der FKBP-Domäne, das Chaperonzentrum in einer Extradomäne aus etwa 60 Resten. Die Chaperondomäne befindet sich in einer Schleife der FKBP Domäne nahe dem aktiven Zentrum und ist für die sehr hohe Aktivität von SlyD als Faltungsenzym essentiell. In diesem Projekt wollen wir die Expertisen unserer Gruppen in der Analyse von Proteinfaltungsreaktionen und in der hochauflösenden NMR-Spektroskopie kombinieren, um die Funktion von SlyD auf molekularer Ebene zu verstehen. Wir wollen aufklären, wie die Prolylisomerasedomäne und die Chaperondomäne während des Katalysezyklus von SlyD zusammenarbeiten, wie die Dynamik der Domänenbewegungen zur Funktion beiträgt und wie Mutationen die Funktion von SlyD in vivo beeinflussen. Die geplanten Experimente umfassen eine kinetische Analyse der katalysierten Proteinfaltungsreaktionen sowie der Interaktionen von SlyD mit Peptid- und Proteinsubstraten unterschiedlicher Größe. Aus den NMR-Experimenten erwarten wir hochaufgelöste Informationen darüber, wie einzelne Aminosäurereste in den Substratproteinen mit der Chaperon- und der Prolylisomerasestelle interagieren und wie diese Stellen im Verlauf des Funktionszyklus miteinander kommunizieren. Wir hoffen, dass uns die Aufklärung der Funktion von SlyD helfen wird, die Funktionsprinzipien von Faltungshelferproteinen besser zu verstehen und uns erlauben wird, Varianten von SlyD zu entwickeln, die für Anwendungen als Faltungshelfer in der Biotechnologie optimiert sind.
大肠杆菌的SlyD是一种FKBP型的前体异构酶,也是一种潜在的分子伴侣。这是FKBP-Domäne的一个初步的合并中心,这是一个60岁以上的Extradomäne的监护中心。FKBP家庭的一个施莱费中有一个监护人,这个监护人正在积极地参与中心的活动,并为SlyD的活动提供了最重要的Faltungsenzym。在本项目中,我们的专家组将分析蛋白质的反应,并在高通量NMR光谱中进行组合,以了解SlyD在分子水平上的作用。我们将进一步研究SlyD的细胞分裂素和细胞伴侣的作用,如细胞动力学对SlyD功能的影响和SlyD在体内功能的突变。该实验设计了一种以肽和蛋白质为底物的SlyD相互作用的催化蛋白质裂解的动力学分析。通过NMR实验,我们获得了大量的信息,如底物蛋白中的氨基和伴侣蛋白,以及相互作用的前体蛋白,以及功能性蛋白中的星形蛋白。因此,如果我们能提高SlyD的功能,那么我们就能更好地研究和开发Faltungshelfer蛋白质的功能,SlyD的变体可以在生物技术中优化Faltungshelfer。
项目成果
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