構造生物学にもとづくシグナル伝達機構の解明

基于结构生物学阐明信号转导机制

• 批准号: 09898022
• 负责人: 稲垣 冬彦
• 金额: --
• 依托单位: Tokyo Metropolitan Organization for Medical Research
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-09898022/
• 关键词: 多元的情報伝達; 細胞質内シグナル; 核内シグナル; N-WASP; モエシン; 低分子量G蛋白; コアクチベータ; CBP

特定領域研究「多元的情報伝達とその制御における蛋白質間相互作用の役割」の発足のための調査研究として行った。調査研究では、細胞質内シグナル伝達と核内シグナル伝達における蛋白質間相互作用の役割に対象を絞った。細胞質内シグナル伝達については、低分子量G蛋白質を含むシグナルによる細胞骨格の制御を、また核内シグナル伝達としては、コアクチベータ-による情報統合過程における蛋白質間相互作用をとりあげ、構造生物学研究者と細胞生物学研究者の共同研究体制を作った。稲垣は、細胞骨格制御の構造生物学的解明を目的として、竹縄らとN-WASPの大量調製に着手した。N-WASPはAsh/Grb2の標的蛋白質であり、突起伸長に重要な役割を果たしている。cdc42の関与が示されており、低分子量G蛋白が如何に突起伸長に関わっているか明らかにする予定である。また、月田等は、モエシンの大量調製法を検討している。モエシンは、接着結合の裏打ち蛋白として、CD44の細胞質ドメインに結合している。モエシンの活性化にはRhoが関与していることが知られており、細胞内シグナルによる接着結合形成の制御機構を構造の観点から調べる予定である。東京ガ-デンパレスで「多元的情報伝達とその制御-構造生物学からのアプローチ」と題してシンポジウムを行った。班員の他に、Scripps InstituteのI.A.Willson博士、Rockefeller大学のS.Burley教授が講演を行い、活発な討議が行われた。この分野の研究への期待を感じた。また、電子顕微鏡による一分子観察の研究のため、生物分子工研、木村能章博士を、リン酸化ペプチドの合成のため、阪大・蛋白研・相本三郎教授を新たに班員として加えた。

Domain-specific research "Multidimensional information transfer and control of protein-protein interactions" Investigation of protein interaction in cytosol and nucleus The interaction between proteins in the information integration process of cytosol, low molecular weight G protein, cytoskeleton control, nuclear cytosol, structural biology researchers and cell biology researchers is a joint research system. The aim of structural biology in cellular framework control is to study the regulation of N-WASP. N-WASP is an important component of Ash/Grb2 protein. cdc42 is related to how low molecular weight G proteins elongate. A large number of modulation methods are discussed in this paper. In addition, CD44 is bound to the cytoplasm. The activation of Rho is related to the formation of a predetermined mechanism for the formation of a binding mechanism within the cell. Tokyo- Other members of the class, Dr. I.A.Willson of Scripps Institute and Professor S.Burley of Rockefeller University gave lectures and held discussions. The research on the division of the field is expected to be completed. A new member of the research team, Dr. Nobuaki Kimura, Professor Saburo Aimoto, Professor of Electronic Microscopy

项目成果

Ichikawa,S.: "Solution Structure of Derf 2,the major mite allergen for atopic diseases." J.Biol.Chem.273. 356-360 (1998)

Ichikawa,S.：“Derf 2 的溶液结构，特应性疾病的主要螨虫过敏原。”

Hatanaka,H.: "Solution structure of ferredoxin from the thermophilic cyanobacterium Synechococcus elongatus and its thermostability." J.Mol.Biol.268. 922-933 (1997)

Hatanaka, H.：“来自嗜热蓝细菌细长聚球藻的铁氧还蛋白的溶液结构及其热稳定性。”

Ogura,K.: "Comformation of an Shc-derived phosphotyrosine-containing peptide complexed with the Grb2 SH2 domain." J.Biomol.NMR. 10. 273-278 (1997)

Ogura,K.：“Shc 衍生的含磷酸酪氨酸的肽与 Grb2 SH2 结构域复合的结构。”

稲垣冬彦: "SH3によるプロリンに富む配列の認識(構造生物学とその解析法)" 共立出版(京極好正、月原富武編), 7(192) (1997)

稻垣冬彦：“SH3（结构生物学和分析方法）对富含脯氨酸的序列的识别”Kyoritsu Shuppan（京极吉正和月原富武编辑），7（192）（1997）

Odaka,M.: "Lingand-binding enhances the affinity of dimerization of the extracellular domain of the epidermal growth factor receptor." J.Biochem.122. 116-121 (1997)

Odaka,M.：“Lingand 结合增强了表皮生长因子受体胞外域二聚化的亲和力。”