Beschreibung der Amid-Schwingungsbanden von Polypeptiden: Weiterentwicklung und Validierung eines neuen Rechenverfahrens

Die Infrarotspektren von Proteinen und Peptiden韦尔登werden von den Schwingungsbanden ihres Rückgrats，den sogenannten“Amidbanden”，dominiert.这种韦尔登是通过对Cα-C 'O-NHC α酰胺的极性和偏振态的相互作用而形成的。多肽的光谱形式和拉格结构。因此，这些结构信息只能在一个经验丰富的监管机构韦尔登下得到充分的利用，因为这些信息并不能充分利用。这一次的失误，是在一个新的翻译集团中发生的，它将重新对Amidbanden进行翻译。Ziel des Projektes is es，dieses Rechenverfahren zu einem verlässlichen und einfach handhabbaren Werkzeug weiterzuentwickeln.我们通过在真空和Lösung建立的小模型系统，在AG豪瑟韦尔登公司建立了红外光谱分析仪，对多肽进行了结构优化和光谱分析，并对韦尔登进行了验证。在与AG豪瑟公司的合作中，通过肽加工，通过温度升高和同位素标记，使酰胺键的特性得到改善。

Die Infrarotspektren von Proteinen und Peptiden werden von den Schwingungsbanden ihres Rückgrats, den sogenannten „Amidbanden“, dominiert. Diese Banden werden durch Anregungen von gekoppelten Schwingungen der stark polaren und polarisierbaren Amidgruppen Cα-C’O-NHCα, aus denen Polypeptide aufgebaut sind, hervorgerufen. Ihre spektrale Form und Lage kodiert die Struktur der Polypeptide. Bislang können jedoch diese Strukturinformationen nur unzureichend unter Einsatz empirischer Regeln genutzt werden, weil existierende Berechnungsverfahren nicht hinreichend genau sind. Um diesen Missstand zu beheben, wurde in der Gruppe des Antragsstellers ein neues Verfahren zur genauen und recheneffizienten Beschreibung von Amidbanden vorentwickelt. Ziel des Projektes ist es, dieses Rechenverfahren zu einem verlässlichen und einfach handhabbaren Werkzeug weiterzuentwickeln. Dazu soll es durch Anwendung auf kleine Modellsysteme im Vakuum und in Lösung, deren IR-Spektren in der AG Hauser gemessen werden, sowie auf Polypeptide mit bekannten Strukturen und Spektren optimiert und validiert werden. In Kooperation mit der AG Hauser soll ferner sein Potential durch Anwendung auf Peptidentfaltungsprozesse, die durch Temperatursprung ausgelöst und anhand isotopenmarkierter Amidbanden charakterisiert werden, ausgelotet werden.