Mechanism of induction of the homologous global carbon regulators YvoA and DasR in bacteria

细菌中同源全局碳调节因子 YvoA 和 DasR 的诱导机制

基本信息

项目摘要

Bakterien können ihre Nahrung aus den unterschiedlichsten Kohlenstoffquellen beziehen. Deren Verwertung wird präzise von global und spezifisch agierenden Transkriptionsfaktoren kontrolliert wie z. B. YvoA in Bacillus subtilis und DasR in Streptomyces coelicolor. Die homologen Proteine YvoA und DasR gehören zur GntR-Überfamilie bakterieller Repressoren, genauer gesagt zur HutC-Familie. Bis jetzt sind nur Strukturfragmente dieser Familie bekannt. Kristallstrukturen gibt es von isolierten C-terminalen Domänen, aber in keiner dieser Strukturen konnte die Effektorbindestelle identifiziert werden. Weil darüber hinaus der N-terminale DNA-Bindekopf in diesen Strukturen fehlt, gibt es keine Vorstellung über den allosterischen Mechanismus, welcher, ausgelöst durch die Bindung eines niedermolekularen Effektor-Moleküls an die C-terminale Repressordomäne, eine Konformationsänderung in der DNA-Bindedomäne herbeiführt, das Ablösen des Repressors von der DNA bewirkt und die Gentranskription ermöglicht. Ziel des Antrags ist, den allosterischen Mechanismus aufzuklären, mittels dessen YvoA und DasR die Gentranskription reguliert. Wir erwarten, dass unsere Ergebnisse auf andere HutC-Mitglieder übertragbar sind.
Bakterien können hre Nahrung aus den unterschedlichsten Kohlenstoffquellen beziehen. Deren Verwertung wird präzise von global und spezifisch agierenden Transkriptionsfaktoren kontrolliert wie z. B。枯草芽孢杆菌中的YvoA和天蓝色链霉菌中的DasR。同源蛋白YvoA和DasR被GntR家族的细菌抑制,一般被HutC家族抑制。这只不过是家庭结构的一部分。Kristallstrukturen gibt es von isolierten C-terminalen Domänen,aber in keiner dieser Strukturen konnte die Effektorbindestelle identifiziert韦尔登.由于N-末端DNA结合在结构中的作用,它并不是一种变构机制,而是通过一种新的效应分子和一种C-末端抑制分子的结合,一种DNA结合中的构象变化,抑制分子对DNA的抑制作用和基因转录的影响。Ziel des Antrags ist,den allosterischen Mechanismus aufzuklären,mittels dessen YvoA und DasR die Gentranskription reguliert.我们知道,我们的Ergebnisse auf andere HutC-Mitglieder übertragbar是错误的。

项目成果

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Multiple allosteric effectors control the affinity of DasR for its target sites.
  • DOI:
    10.1016/j.bbrc.2015.06.152
  • 发表时间:
    2015-08
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.1
  • 作者:
    Elodie Tenconi;Mia Urem;M. Świątek-Połatyńska;F. Titgemeyer;Y. Muller;G. V. van Wezel;S. Rigali
  • 通讯作者:
    Elodie Tenconi;Mia Urem;M. Świątek-Połatyńska;F. Titgemeyer;Y. Muller;G. V. van Wezel;S. Rigali
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