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サブユニット間ヘム架橋型シトクロムbにおけるヘム特異的アセンブリー機構

亚基间血红素桥联细胞色素 b 中血红素特异性组装机制

基本信息

批准号：
10129202
负责人：
北潔
金额：
$ 0.96万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
起止时间：
1998 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-10129202/
关键词：
コハク酸脱水素酵素アセンブリーヘムb ヘム鉄大腸菌

项目摘要

コハク酸脱水素酵素複合体(SDH)は複合体IIとも呼ばれ、TCA回路の酵素としては唯一膜結合性の酵素である。本酵素は同時に呼吸鎖電子伝達系の初発酵素として機能し、ヒトから細菌まで好気性生物のエネルギー代謝においてTCA回路と呼吸を直接結び付ける重要な役割を果たしている。複合体IIは真核生物ではミトコンドリアのマーカー酵素として知られているが、一方、嫌気性細菌にはSDHの逆反応を触媒するフマル酸還元酵素(FRD)が存在し、NADHからフマル酸への嫌気的電子伝達系の末端部位の酸化還元酵素として機能している。申請者は酸素適応における呼吸鎖の役割、またその構造と機能について一貫して研究を進めてきたが、本研究では大腸菌のSDHに関しヘム合成の変異株を用いて膜へのアセンブリーにおける補欠分子属、特にヘムの役割について解析した。ヘム合成の最終ステップでヘムへ鉄を入れるヘムケラターゼを欠損するhemH変異株を用いて実験を行ったところ、触媒部位は膜ではなく細胞質に局在した。この変異株にさらにヘムの透過性を亢進する変異を導入し、培地中にヘミンを加えたところ正常な活性を持った複合体IIが膜に観察された。そこで次にヘミンの代わりに鉄を持たないプロトポルフィリンや中心金属としてMn,Co,Ni,Cu,Znを配位するポルフィリンを加えたところ、膜でのコハク酸-ユビキノン酸化還元酵素活性はMnではヘミンの14%、CoとNiでは2.3%、またCuやZnではほとんど活性は見られなかった。この様にヘム鉄は複合体IIのアセンブリーと膜への局在に必須であり、またその特異性も高いものであった。

The complex of acid dehydrase enzyme (SDH), the complex of II enzyme, the enzyme of TCA circuit, and the only membrane-binding enzyme. At the same time, this enzyme is responsible for the respiratory cycle of the primary enzyme, the primary enzyme, and the bioactive biology. in the same time, the respiratory loop of the TCA circuit is used directly. It is important to cut the results. The complex II was used in eukaryotes and eukaryotes. The enzyme in the enzyme was used to know that the enzyme in the end of the battery was acidified and the enzyme in the end of the system was acidified by the reverse reaction of the catalyst SDH in the presence of acid reductase (FRD) and NADH in the terminal part of the system. In this study, SDH bacteria were used in the synthesis of bacteria. In this study, the membrane was used to detect the molecular weight of the plant, and the molecular weight of the plant was analyzed. The most important part of the synthesis is that the membrane membrane is located in the catalyst site. The hemH plant is not available in the first place, and the membrane is located in the catalyst site. In this study, the permeability of the strain was increased, and the membrane of the complex II was detected in culture. The central metal, Mn,Co,Ni,Cu,Zn, coordination, membrane, acid, acid, acidification, meta-enzyme activity, Cu activity, Zn activity, enzyme activity, activity, activity. This is not true. The II complex is required. The membrane must be sensitive and specific.