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タンパク質リン酸化の細胞機能による分類とその立体構造的特徴の網羅的解析

蛋白质磷酸化的细胞功能分类及其三维结构特征综合分析

基本信息

批准号：
13J03101
负责人：
西羽美
金额：
$ 1.77万
依托单位：
Tohoku University (2014)Yokohama City University (2013)
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2013
资助国家：
日本
起止时间：
2013-04-01 至 2015-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

本年度は、リン酸化サイトと天然変性領域の関係のなかでも、特にリン酸化サイトを持つ天然変性領域がタンパク質との結合面に寄与するケースに焦点を絞って解析を行った。これは、天然変性領域の中でもタンパク質との結合という明確な機能を持っている領域についてリン酸化の影響を議論する目的があるほか、今後分子動力学シミュレーションを行うにあたっての候補を絞り込む意味がある。昨年度利用した天然変性領域データベースのうちIDEALには、ProSと呼ばれるタンパク質の結合の際に構造を取るような天然変性領域が定義されている。これらProS領域上にあるリン酸化サイトを同定したところ、全部で138サイトとなった。また、一つのタンパク質が異なるタンパク質に結合するケースを踏まえ、異なる複合体上にあるリン酸化サイトを区別した場合には206サイトとなった。しかし、このうち58サイトではリン酸化サイトが直接結合に関与しないような部分に存在していた。こうしたリン酸化サイトの結合への影響をどう吟味するかは今後の課題である。また、結合面に位置するリン酸化サイトに対し、結合前後での残基の露出面積の変化を計算したところ、70～80Å2程度の大きな変化を持ち、リン酸化が結合に明確に影響することがうかがえるサイトがある一方で、10Å2程度とリン酸化の影響が不明であるようなケースも多くあった。特に、リン酸化が複合体の乖離に影響することが実験的に確認されたケースであっても、非リン酸化状態での結晶構造を見る限りでは必ずしも十分な接触面積を持っておらず、複合体の構造からではリン酸化が乖離に影響するのか判断のつかないようなケースもあった。これらのことから、リン酸化による天然変性領域の結合への影響を推し量るには、単純な残基の露出面積では必ずしも十分でないことが示唆された。

This year, the relationship between the natural and acidic domains was analyzed. The natural and acidic domains were analyzed. The purpose of the discussion on the influence of acidification in the natural domain is to clarify the meaning of the candidate for molecular dynamics in the future. Last year, we used the natural variable domain to define all kinds of structures. All of them are in the same place. In the case of a complex, there is no difference between the two. There is a direct connection between the two. The influence of acidification on future problems The change of the exposed area of the residues before and after binding was calculated. The change of the degree of 70~80 2 was maintained. The influence of the degree of acidification on binding was clear. Special, acid and complex separation influence, to confirm whether the crystal structure, non-acid state, can be seen, to determine whether the contact area, complex structure, acid and complex separation influence. The effect of natural acidification on the binding of natural residues is estimated.

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

TAB2 NZF ドメインのジユビキチンに対するリンケージ特異性

TAB2 NZF 结构域对双泛素的连接特异性

DOI：
发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
0
作者：
西羽美;古林昌憲;渕上壮太郎;木寺詔紀
通讯作者：
木寺詔紀

Cancer missense mutations alter binding properties of proteins and their interaction networks.

DOI：
10.1371/journal.pone.0066273
发表时间：
2013
期刊：
PloS one
影响因子：
3.7
作者：
Nishi H;Tyagi M;Teng S;Shoemaker BA;Hashimoto K;Alexov E;Wuchty S;Panchenko AR
通讯作者：
Panchenko AR

Database analysis of functional consequences of single and multiple phosphorylation on signaling pathways

单一和多重磷酸化对信号通路的功能影响的数据库分析