HIGH RESOLUTION CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES ON DIHEME CYTOCHROME C PEROXIDASE

二血红素细胞色素 C 过氧化物酶的高分辨率晶体学研究

• 批准号: 6119472
• 负责人: THOMAS L POULOS
• 金额: --
• 依托单位: STANFORD UNIVERSITY
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 1999-03-01 至 2000-04-14
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6119472
• 关键词: bacteria; enzymes; proteins

Certain bacteria produce peroxidases that contain two hemes. One heme serves as the site of binding peroxide and cleaving the peroxide O-O bond. The second heme shuttles electrons from an external protein electron transfer donor to the peroxide-binding heme site. These type of proteins provide an opprotunity to study the structural details of heme-heme electron transfer since both hemes are attached to the same polypeptide chain.

某些细菌产生含有两种血红素的过氧化物酶。 一 血红素作为结合过氧化物和裂解过氧化物的位点 O-O键。 第二个血红素从外部蛋白质传递电子 电子转移供体到过氧化物结合血红素位点。 这些类型 蛋白质的研究提供了研究其结构细节的机会 血红素-血红素电子转移，因为两个血红素都附着在同一个血红素上 多肽链。