SMALL ORGANOMETALLIC COMPLEXES IN PROTEIN FOLDING

蛋白质折叠中的小有机金属复合物

• 批准号: 6322192
• 负责人: HARRY B GRAY
• 金额: --
• 依托单位: STANFORD UNIVERSITY
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 1999-03-01 至 2000-04-14
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6322192
• 关键词: biomaterials; proteins; structural biology

We are currently investigating the role of small organometallic complexes in protein folding. Our preliminary studies indicate that these species can have a significant influence on the path and rate of protein folding. Specifically, these complexes can slow or halt the folding of a protein under folding conditions. This folding process is normally complete within a few seconds in the absence of the metal complex. The role of chaperones like GroEl/Es in cellular folding is well-documented. We believe that these organometallics may slow the process of mis-folding and aggregatioin in newly created proteins, allowing time for the cell to transport these proteins to GroE-type proteins. In some cases, these complexes may directly assist in the folding process by inhibiting an otherwise fast misfolding process but permitting a more energetic, slow, correct folding. Our current means of assessing these phenomena are indirect. A direct measure of the radius of these complexes will greatly assist in our research.

我们目前正在研究小的有机金属的作用 蛋白质折叠中的复合物。 我们的初步研究表明， 这些物种可以对路径和速率产生重大影响， 蛋白质折叠 具体来说，这些复合物可以减缓或停止 蛋白质在折叠条件下的折叠。 这个折叠过程 在没有金属的情况下通常在几秒钟内完成 复杂. 分子伴侣如GroEl/Es在细胞折叠中的作用是 记录良好 我们相信这些有机金属化合物可以减缓 在新产生的蛋白质中错误折叠和聚集的过程， 使细胞有时间将这些蛋白质转运到GroE型 proteins. 在某些情况下，这些复合物可以直接帮助 通过抑制否则快速的错误折叠过程， 允许更有力、缓慢、正确的折叠。 我们目前的手段 对这些现象的评估是间接的。 的直接量度 这些配合物的半径将大大有助于我们的研究。