HEMOCYANIN, COPPER CONTAINING OXYGEN TRANSPORT PROTEIN
血蓝蛋白、含铜氧运输蛋白
基本信息
- 批准号:6120514
- 负责人:
- 金额:$ 0.02万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:1998
- 资助国家:美国
- 起止时间:1998-09-15 至 1999-08-14
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Hemocyanins are oxygen transport proteins found in a variety of
arthropods and mollusks. Hemocyanin from the common horseshoe crab
has a molecular weight of about 3.3 million Da and is composed of 48
subunits each of 73 kDa. These subunits are eight different but
related polypetides. Each subunit can reversibly bind one molecule of
oxygen at an active site of two copper ions ligated by six histadine
residues. The three dimensional structure of subunit II is know and
available for molecular replacement phasing of the three new subunit
crystal types collected at CHESS. In the 48 subunit whole hemocyanin
molecule, each subunit type occupies only specific positions in the
large macromolecular assembly. The subunit types differ significantly
in their primary structures, ligand affinites, allosteric effectors
and association properties, so comparing subunit structures will
provide information about their individual functions as well as being
a necessary prerequisite to understand the whole hemocyanin molecule
in atomic detail.
血蓝蛋白是氧转运蛋白,存在于多种
节肢动物和软体动物。 鲎血蓝蛋白
分子量约为330万Da,由48个
每个亚基的分子量为73 kDa。 这些亚单位有八个不同的,
相关的息肉。 每个亚基可以可逆地结合一个分子的
六个组氨酸连接的两个铜离子的活性位点上的氧
残基 亚基II的三维结构是已知的,
可用于三个新亚基的分子置换定相
在国际象棋中收集的晶体类型。 在48亚基全血蓝蛋白中
分子中,每种亚基类型只占据特定的位置,
大分子组装体。 亚基类型差异显著
在它们的一级结构中,配体亲合物,变构效应物
和缔合性质,所以比较亚基结构将
提供有关其各自职能的信息,
了解整个血蓝蛋白分子的必要前提
在原子细节。
项目成果
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