HEMOCYANIN, COPPER CONTAINING OXYGEN TRANSPORT PROTEIN

血蓝蛋白、含铜氧运输蛋白

基本信息

  • 批准号:
    6281287
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.93万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    1998
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1998-09-15 至 1999-08-14
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Hemocyanins are oxygen transport proteins found in a variety of arthropods and mollusks. Hemocyanin from the common horseshoe crab has a molecular weight of about 3.3 million Da and is composed of 48 subunits each of 73 kDa. These subunits are eight different but related polypetides. Each subunit can reversibly bind one molecule of oxygen at an active site of two copper ions ligated by six histadine residues. The three dimensional structure of subunit II is know and available for molecular replacement phasing of the three new subunit crystal types collected at CHESS. In the 48 subunit whole hemocyanin molecule, each subunit type occupies only specific positions in the large macromolecular assembly. The subunit types differ significantly in their primary structures, ligand affinites, allosteric effectors and association properties, so comparing subunit structures will provide information about their individual functions as well as being a necessary prerequisite to understand the whole hemocyanin molecule in atomic detail.
血蓝蛋白是一种氧运输蛋白,存在于多种 节肢动物和软体动物。普通马蹄蟹中的血蓝蛋白 其分子量约为330万Da,由48个 每个73 kDa的亚基。这些亚基有八个不同的亚基 相关多肽。每个亚基可以可逆地结合一个分子 六个组氨酸连接的两个铜离子活性中心上的氧 残留物。亚基II三维结构已知,且 可用于三个新亚基的分子置换阶段 象棋中收集的水晶类型。48个亚基中的全血蓝蛋白 分子中,每种亚基类型仅在 大分子组装。亚基类型明显不同 在它们的一级结构中,配位体,变构效应器 和关联属性,因此比较子单元结构将 提供有关其个人功能的信息,以及 了解整个血蓝蛋白分子的必要前提 在原子细节上。

项目成果

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