ULTRAFAST PROCESSES IN PROTEINS AND OTHER ASSEMBLIES

蛋白质和其他组装体的超快加工

基本信息

批准号：
6351136
负责人：
ROBIN Main HOCHSTRASSER
金额：
$ 23.91万
依托单位：
UNIVERSITY OF PENNSYLVANIA
依托单位国家：
美国
项目类别：
财政年份：
1977
资助国家：
美国
起止时间：
1977-02-01 至 2002-01-31
项目状态：
已结题

项目摘要

Primary light induced processes in hemoproteins and bacteriorhodopsin will be explored using novel femtosecond laser methods particularly infrared spectroscopy. The goal is to elucidate mechanisms of energy relaxation and transport including energy flowing within proteins, from proteins to the surrounding medium and within the medium. Information will be obtained about protein conformational changes and motions within nucleic acids based on bond reorientation amplitudes and frequencies. Specifically, the ligand dissociation and rebinding in CO and NO myoglobin and hemoglobin will be studied to discover whether there are electronic barriers to recombination and if the ligand kinetics is controlled by equilibrium fluctuations or by the relaxation of the protein structure. Direct observations of ligands CO and NO with transient IR spectroscopy will allow these ligands to be seen commuting in and out of the protein. Polarized infrared pump experiments are aimed at establishing the structural details and timescales of molecular reorientations occurring within the hemepockets of Hb and Mb, and of the energy flow within the protein following ligand reactions. Studies of bacteriorhodopsin will use IR methods to further characterize the early steps in the photocycle but an important goal is the determination of isomerization induced changes in protein structure, not previously possible. Vibrational excitations of specific bonds of ions, protein constituents and nucleic acids will be used to obtain new information on orientational dynamics in these systems. All the proposed work can be brought into relationship with theoretical simulations of the dynamcis.

原发性诱导的血蛋白和细菌淡淡蛋白质的过程将使用新型飞秒激光方法探索特别红外光谱法。目的是阐明能量放松机制和运输包括蛋白质中流动的能量，从蛋白质到蛋白质周围的媒介和媒介。将获得信息关于基于核酸的蛋白质构象变化和运动关于粘结的重新定位振幅和频率。具体而言，配体解离和重新插入CO，没有肌红蛋白将研究血红蛋白，以发现是否有电子重组的障碍，是否由配体动力学控制平衡波动或蛋白质结构的松弛。直接观察配体CO和NO具有瞬时红外光谱法将允许这些配体在蛋白质进出蛋白质中的通勤。偏振红外泵实验旨在建立发生分子重新定位的结构细节和时间尺度在HB和MB的倾斜内，以及内部的能量流配体反应后的蛋白质。细菌紫红素的研究将使用IR方法进一步表征光循环中的早期步骤，但一个重要目标是确定异构化引起的蛋白质结构的变化，而不是以前可能。离子，蛋白质成分和特定键的振动激发核酸将用于获取有关定向的新信息这些系统中的动态。所有提议的工作都可以带入与Dynamcis的理论模拟的关系。

项目成果

期刊论文数量（9）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Ultrafast relaxation in picosecond photolysis of nitrosylhemoglobin.

亚硝酰血红蛋白皮秒光解的超快弛豫。

DOI：
10.1016/0022-2836(83)90032-3
发表时间：
1983
期刊：
Journal of molecular biology
影响因子：
5.6
作者：
Cornelius,PA;Hochstrasser,RM;Steele,AW
通讯作者：
Steele,AW

Different dissociation pathways and observation of an excited deoxy state in picosecond photolysis of oxy- and carboxymyoglobin.

氧肌红蛋白和碳氧肌红蛋白皮秒光解中不同的解离途径和激发脱氧状态的观察。

DOI：
10.1073/pnas.78.12.7526
发表时间：
1981
期刊：
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
影响因子：
11.1
作者：
Cornelius,PA;Steele,AW;Chernoff,DA;Hochstrasser,RM
通讯作者：
Hochstrasser,RM

Fluorescence and energy transfer of tryptophans in Aplysia myoglobin.

海兔肌红蛋白中色氨酸的荧光和能量转移。

DOI：
10.1016/s0006-3495(87)83390-8
发表时间：
1987
期刊：
Biophysical journal
影响因子：
3.4
作者：
Janes,SM;Holtom,G;Ascenzi,P;Brunori,M;Hochstrasser,RM
通讯作者：
Hochstrasser,RM

Picosecond fluorescence decay of tryptophans in myoglobin.

肌红蛋白中色氨酸的皮秒荧光衰减。

DOI：
10.1073/pnas.81.14.4399
发表时间：
1984
期刊：
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
影响因子：
11.1
作者：
Hochstrasser,RM;Negus,DK
通讯作者：
Negus,DK

Picosecond transient absorption study of photodissociated carboxy hemoglobin and myoglobin.

光解碳氧血红蛋白和肌红蛋白的皮秒瞬时吸收研究。