.我们研究发现，HIV -1 gp41蛋白通过其loop区与靶细胞表面的CD74分子相互作用，激活由CD74介导的ERK/MA PK信号，从而增强HIV-1病毒感染靶细胞。该项研究已经发表在Journal of Biological Chemistry杂志上。第二项研究内容是关于HIV-1 gp41 NC 六螺旋与内吞信号通路中的一个重要蛋白POB1的相互作用。我们发现了一种HIV-1融合抑制剂—C60，其来源于人源POB1蛋白的C末端片段。实验结果表明 C60通过与gp41 NHR结构域上的残基相结合来抑制HIV-1膜融合的作用。C60可以被用作开发新的抗HIV-1的治疗手段或者用于研制治疗和预防HIV-1感染的杀微生物剂，同时C60也可作为一种分子探针用于对HIV-1融合机理的探究。该项研究已经发表在PLoS One杂志上。第三个研究内容是对于一类C多肽抑制剂的抑制机理进行探究。我们通过点突变的手段将口袋状结构域中的一个关键位点进行突变，突变后我们发现病毒对于C34产生了抗性但仍能被T20很好地抑制。进一步研究发现关键位点的突变不仅能够改变毒株的抗体同时也会降低gp41 NC六螺旋结构的稳定性，这暗示了该位点对于病毒的活性具有重要的意义。我们的研究结果说明T20与C34针对的NHR的不同表位同时将T20、C34进行联用会有很好的协同效应，这对于后续的药物联用具有很好的参考价值。目前该文章已经发表在Biochim. Biophys. Acta-Biomembr杂志上。第四个研究内容涉及以CCR5受体为靶点的抑制机理研究。 我们实验室在利用噬菌体展示技术筛选Nccg重组蛋白的相互作用多肽时，筛到一个12肽，其中有连续的7个氨基酸与CCR5受体N端近膜区域完全一致。本课题以HIV-1 gp41和辅受体CCR5作为主要研究对象，通过各种生物学研究手段，验证它们之间的相互作用。利用我们实验室的假病毒系统，探究在HIV侵染靶细胞过程中CCR5上起到关键作用的位点。并制备了特异性的单克隆抗体，通过ELISA、流式细胞术、假病毒抑制实验分析所得抗体的特性。该项研究已经有初步的研究进展。预计明年发表这部分结果。