绿色荧光蛋白光异构机理的QM/MM研究

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项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    21073125
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    33.0万
  • 负责人：
    徐定国
  • 依托单位：
    四川大学
  • 学科分类：
    B0301.化学理论与方法
  • 结题年份：
    2013
  • 批准年份：
    2010
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2011-01-01 至2013-12-31

项目摘要

光化学现象是生物体系中的基本现象之一，在实际生活中已经广泛应用于能源，医学等重要领域，对于生物体系光化学现象的微观理解能够帮助我们在这些领域取得更大的进展。本项目拟发展一种基于TD-DFTB方法的混合量子力学和分子力学(QM/MM)方法，可以有效地进行长时间的电子激发态分子动力学模拟研究。在考虑蛋白质环境因素的影响下，重点研究野生型绿色荧光蛋白的光异构机理，得到可靠的基态与电子激发态势能面，分析吸收和荧光发射光谱以及其变异体对于光谱形状的影响，从而为实验上改进GFP的特性提供可靠的理论依据。

结项摘要

研究酶体系的催化反应机理，讨论成键与断键的微观过程仍然是具有挑战性的课题。为了更好地讨论生物体系的光致过程，其前提条件是具有更合理的基态反应势能面。为此，我们在过去的几年中尝试利用混合SCC-DFTB/CHARMM方法讨论了数类重要的酶体系的催化过程，并且建立了联合使用GSBP（generalized solvent boundary potential）和CPR（conjugate peak refinement）理论的方法以优化反应势能曲线以及相应的过渡态结构的方法。该方法已成功用于预测血管收缩素转化酶的活性中心外的氯离子通过长程静电相互作用影响反应的效应。其优势在于不需要通过动力学模拟计算反应自由能曲线，但又能更好地描述静电相互作用，从而减少计算量。

项目成果

期刊论文数量（10）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Recognition of Cello-Oligosaccharides by CBM17 from Clostridium cellulovorans: Molecular Dynamics Simulation
CBM17 对纤维素梭菌中纤维寡糖的识别：分子动力学模拟
  • DOI：
    10.1021/jp3010647
  • 发表时间：
    2012-05-31
  • 期刊：
    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B
  • 影响因子：
    3.3
  • 作者：
    Cao, Ruyin;Jin, Yongdong;Xu, Dingguo
  • 通讯作者：
    Xu, Dingguo
Catalytic Mechanism of Hyaluronate Lyase from Spectrococcus pneumonia: Quantum Mechanical/Molecular Mechanical and Density Functional Theory Studies
肺炎球菌透明质酸裂解酶的催化机制：量子力学/分子力学和密度泛函理论研究
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2013
  • 期刊：
    Journal of Physical Chemistry B
  • 影响因子：
    3.3
  • 作者：
    Zheng, Min;Xu, Dingguo
  • 通讯作者：
    Xu, Dingguo
Catalytic Mechanism of Angiotensin-Converting Enzyme and Effects of the Chloride Ion
血管紧张素转换酶的催化机制及氯离子的作用
  • DOI：
    10.1021/jp400974n
  • 发表时间：
    2013-06-06
  • 期刊：
    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B
  • 影响因子：
    3.3
  • 作者：
    Zhang, Chunchun;Wu, Shanshan;Xu, Dingguo
  • 通讯作者：
    Xu, Dingguo
Characterization of Purified New Delhi Metallo--lactamase-1
纯化的新德里金属的表征
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2011
  • 期刊：
    Biochemistry
  • 影响因子：
    2.9
  • 作者：
    Pei W. Thomas;Min Zheng;Shanshan Wu;Hua Guo;Daili Liu;Dingguo Xu;Walter Fast
  • 通讯作者：
    Walter Fast
New Delhi Metallo-beta-Lactamase I: Substrate Binding and Catalytic Mechanism
新德里金属-β-内酰胺酶 I：底物结合和催化机制
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2013
  • 期刊：
    Journal of Physical Chemistry B
  • 影响因子：
    3.3
  • 作者：
    Zheng, Min;Xu, Dingguo
  • 通讯作者：
    Xu, Dingguo

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其他文献

鸟嘌呤红外光谱的密度泛函理论研究- - -标度量子力学(SQM)力场处理
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    高等学校化学学报
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    薛英;徐定国;谢代前;鄢国森
  • 通讯作者：
    鄢国森
L1 β-Lactamase催化反应机理研究
  • DOI：
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  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    高等学校化学学报
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    徐定国;鄢国森
  • 通讯作者：
    鄢国森

其他文献

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徐定国的其他基金

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AI项目解读示例

课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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