HSP90调节TAK1的稳定性并影响IL-1诱导下游信号激活的分子机理研究

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项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    30771979
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    30.0万
  • 负责人：
    罗兰
  • 依托单位：
    南京大学
  • 学科分类：
    C0801.固有免疫
  • 结题年份：
    2010
  • 批准年份：
    2007
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2008-01-01 至2010-12-31

项目摘要

热休克蛋白在细胞应激中发挥十分重要的作用，参与多种疾病的发生和发展，热休克蛋白90（HSP90）是近年来研究较多的一类热休克蛋白。目前，国际上对HSP90蛋白参与的细胞功能的研究主要集中在保护细胞，抑制细胞凋亡方面，而对HSP90是否参与IL-1相关的炎症信号通路的调节的研究尚少有报道。在哺乳动物中，TAK1在天然免疫和获得性免疫等细胞信号通路中具有重要作用。我们近期的研究结果表明HSP90能与TAK1结合并影响了IL-1引起的TAK1泛素化以及稳定性，进而影响IL-1引起的下游信号的激活。因此，申请者拟通过HSP90转染和RNAi结合HSP90抑制剂GA，研究HSP90影响TAK1的分子机理，深入研究HSP90通过调节TAK1而对IL-1下游信号和炎症因子产生的作用，并探索其分子中功能区所在部位，为研究炎症反应的信号网络和分子机理提供实验依据，为寻找抗炎药物新靶点开创新思路。

结项摘要

项目成果

期刊论文数量（7）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
PIASy interacts with p73 alpha and regulates cell cycle in HEK293 cells
PIASy 与 p73 α 相互作用并调节 HEK293 细胞的细胞周期
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Cellular Immunology
  • 影响因子：
    4.3
  • 作者：
    Yuan, Xia;Zhang, Chao;Luo, Lan;Fu, Jin;Yue, Ling;Yin, Zhimin
  • 通讯作者：
    Yin, Zhimin
Heat shock protein 90 regulates the stability of MEKK3 in HEK293 cells
热休克蛋白 90 调节 HEK293 细胞中 MEKK3 的稳定性。
  • DOI：
    10.1016/j.cellimm.2009.05.012
  • 发表时间：
    2009-01-01
  • 期刊：
    CELLULAR IMMUNOLOGY
  • 影响因子：
    4.3
  • 作者：
    Fang, Shuping;Fu, Jin;Yin, Zhimin
  • 通讯作者：
    Yin, Zhimin
Heat shock protein 90 (Hsp90) regulates the stability of transforming growth factor beta-activated kinase 1 (TAK1) in interleukin-1 beta-induced cell signaling
热休克蛋白 90 (Hsp90) 在白细胞介素 1 β 诱导的细胞信号传导中调节转化生长因子 β 激活激酶 1 (TAK1) 的稳定性
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Molecular Immunology
  • 影响因子：
    3.6
  • 作者：
    Liu, Junhong;Fang, Fang;Shi, Lijun;Xu, Junfeng;Zhang, Zhengping;Yin, Zhimin;Fang, Shuping;Shen, Jiayin;Luo, Lan
  • 通讯作者：
    Luo, Lan
Chlorogenic acid protects mice against lipopolysaccharide-induced acute lung injury
绿原酸保护小鼠免受脂多糖诱导的急性肺损伤
  • DOI：
    10.1016/j.injury.2010.02.029
  • 发表时间：
    2010-07-01
  • 期刊：
    INJURY-INTERNATIONAL JOURNAL OF THE CARE OF THE INJURED
  • 影响因子：
    2.5
  • 作者：
    Zhang, Xu;Huang, Huang;Luo, Lan
  • 通讯作者：
    Luo, Lan
Heat shock protein 70 together with its co-chaperone CHIP inhibits TNF-alpha induced apoptosis by promoting proteasomal degradation of apoptosis signal-regulating kinase1
热休克蛋白70及其共伴侣CHIP通过促进凋亡信号调节激酶1的蛋白酶体降解抑制TNF-α诱导的细胞凋亡
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Apoptosis
  • 影响因子：
    7.2
  • 作者：
    Han, Cui;Luo, Lan;Yin, Zhimin;Gao, Yanhong;Huang, Huang;Xu, Yimiao;Xin, Yinqiang
  • 通讯作者：
    Xin, Yinqiang

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  • 作者：
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    罗兰
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    陈娇;甘露;罗兰;台琳玉;沈航;刘月莹;向梦婕;雷丽霞;唐如玉;赵正武
  • 通讯作者：
    赵正武
以学生为中心的医学遗传学课程教学模式应用
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    2013
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  • 影响因子：
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  • 作者：
    罗兰;田明;杨榆玲;吴艳瑞;张闻;陈元晓
  • 通讯作者：
    陈元晓

其他文献

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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