蛋白质的泛素化修饰几乎可以调节真核生物细胞功能的所有方面，但我们对蛋白质泛素化修饰尤其是泛素链合成具体的生化和分子机制所知相对较少。本项目拟以离体重建的Ube2g2 (E2)和gp78 (Ring type E3)泛素化体系为基础，以我们所发现的E1与E2所形成的复合体研究E1与E2之间如何相互识别; E2在泛素链延长过程中非对称性的决定机制；以及gp78 Cue 结构域在泛素链合成以及底物的泛素化过程中的功能。本项研究的完成可望揭示该体系泛素化的具体机制问题，并可能推广到其他的泛素化体系当中去。