Fcα/μR 是既可以结合IgA 又可以结合IgM 的Fc 受体，表达于多种组织，包括粘膜固有层。本项目期望了解Fcα/μR在肠相关淋巴组织B细胞上的表达并进行受体的功能研究，主要取得了以下结果：（1）我们的前期工作发现人Fcα/μR在粘膜固有层B细胞上表达，推测这些细胞很可能是粘膜来源的IgA和IgM分泌细胞。由于人的粘膜固有层的B细胞难以获得，我们使用了小鼠粘膜B细胞。为了大量获得这些细胞，我们摸索了用粘膜固有层B细胞制备杂交瘤的方法。通过多种免疫方法的改进，我们最终获得了粘膜来源的IgA分泌细胞。但是对其中的细胞做RT-PCR，检测不到Fcα/μR的表达，提示人和小鼠Fcα/μR的表达分布可能存在差异。（2）Fcα/μR的EC2功能域与粘膜上皮表达的pIgR D1功能域具有较高同源性，后者在粘膜上皮细胞表达，也是IgA和IgM的共同受体。为了了解Fcα/μR结构和功能的关系，我们用序列比对和同源建模的方法借用pIgR-D1的晶体结构模拟出Fcα/μR-EC2结构域的空间结构，利用拼接聚合酶链式反应的方法，对所预测的三个CDR样环分别用无配体结合功能的pIgR-D2结构域中的相应CDR样环取代，并制造了定点突变，由此获得了Fcα/μR用于结合IgA和IgM的功能氨基酸位置。结果显示FcR-EC2结构域中三个CDR样环均参与受体对IgA和IgM的结合，相比之下，CDR1和CDR2样环更为重要；位于CDR1区中带正电荷的第31位精氨酸（Arg31）对于IgA和IgM的结合是必需的氨基酸。（3）建立Fcα/μR稳定表达细胞系一直是Fcα/μR研究中的难点。本项工作将Fcα/μR通过脂质体转染肾小球系膜细胞（HMC），成功地在HMC上表达Fcα/μR并建立了稳定细胞株。为进一步研究Fcα/μR的功能以及其与IgA肾病的关系提供了很好的细胞模型。