Identification of materials' binding peptide sequences guided by a MALDI-ToF MS depletion assay
Identification of materials' binding peptide sequences guided by a MALDI-ToF MS depletion assay
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通过 MALDI-ToF MS 耗竭测定指导鉴定材料的结合肽序列
DOI：
10.1039/c3ay42042f
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发表时间：
2014
影响因子：
3.1
通讯作者：
L. Colombi Ciacchi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Steckbeck;J. Schneider;L. Wittig;K. Rischka;I. Grunwald;L. Colombi Ciacchi
我们介绍了一种新的技术，用于初步鉴定的肽序列，特异性结合到材料表面的基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI-ToF MS）耗尽方法的基础上。该技术依赖于时间分辨的，灵敏的测量MALDI-ToF MS峰信号从含有几个肽的溶液中获得的放置在与无机表面接触，在我们的情况下无定形二氧化硅。MALDI-ToF MS光谱分析中固有的大误差和肽混合物吸附行为引起的不确定性限制了该方法的预测能力。然而，当与其他表征和建模技术，如高效液相色谱法（HPLC），原子力显微镜（AFM），石英晶体微天平与耗散（QCM-D）和分子动力学（MD）相结合时，它可以用作指导，以确定新的材料结合肽序列，如二氧化硅的TPGSR。在这项工作中提出的策略可能会产生影响的设计和合成的新型杂化生物材料的基础上的生物分子识别的无机表面。
We introduce a novel technique for an initial identification of peptide sequences that specifically bind to material surfaces based on the matrix assisted laser desorption ionization time of flight mass spectrometry (MALDI-ToF MS) depletion method. The technique relies upon time-resolved, sensitive measurements of the MALDI-ToF MS peak signals acquired from a solution containing several peptides placed in contact with an inorganic surface, in our case amorphous SiO2. Large errors intrinsic in the MALDI-ToF MS spectral analysis and uncertainties arising from the adsorption behaviour of peptide mixtures limit the predictive power of the method. However, when combined with other characterisation and modelling techniques, such as High-Performance Liquid Chromatography (HPLC), Atomic Force Microscopy (AFM), Quartz Crystal Microbalance with Dissipation (QCM-D) and Molecular Dynamics (MD), it can be used as a guide to identify novel material-binding peptide sequences, such as TPGSR for SiO2. The strategy presented in this work may have an impact on the design and synthesis of novel hybrid biomaterials based on the biomolecular recognition of inorganic surfaces.
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