Bovine Brain GO Isoforms Have Distinct γ Subunit Compositions (*)
Bovine Brain GO Isoforms Have Distinct γ Subunit Compositions (*)
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牛脑 GO 亚型具有独特的 γ 亚基组成 (*)
DOI：
--
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发表时间：
1995
影响因子：
4.8
通讯作者：
J. Hildebrandt
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Wilcox;J. Dingus;E. Balcueva;W. McIntire;N. Mehta;K. Schey;J. Robishaw;J. Hildebrandt
使用针对特定 γ 异构体的抗体对主要牛脑 GO 和 Gi 蛋白（GOA、GOB、GOC、Gi1 和 Gi2）的 γ 亚基组成进行了表征。每个纯化的 G 蛋白异源三聚体都含有异质的 γ 亚基群，并且 Gi1、Gi2 和 GOA 中发现的 γ 亚基谱相似。相比之下，每种 GO 同工型都有不同的相关 γ 亚基模式。这些差异令人惊讶，因为所有三种 αO 亚型被认为共享一个对 βγ 二聚体的结合很重要的共同氨基末端序列，并且 αOA 和 αi1 蛋白可能来自相同的 αO mRNA。游离的 αOA 和 αi1 亚基在 MonoQ 层析过程中具有独特的洗脱行为，与其翻译后处理的差异相兼容。这些结果表明异源三聚体的 α 和 γ 亚基组成定义了完整 G 蛋白的结构。此外，G蛋白异源三聚体的确切亚基组成可能取决于不同亚基亚型的调节表达或α亚基的细胞加工。
The γ subunit composition of the major bovine brain GO and Gi proteins (GOA, GOB, GOC, Gi1, and Gi2) was characterized using antibodies against specific γ isoforms. Each of the purified G protein heterotrimers contained a heterogeneous population of γ subunits, and the profiles of the γ subunits found with Gi1, Gi2, and GOA were similar. In contrast, each GO isoform had a distinct pattern of associated γ subunits. These differences were surprising given that all three αO isoforms are thought to share a common amino-terminal sequence important for the binding of βγ dimers and that the αOA and αi1 proteins may come from the same αO mRNA. The free αOA and αi1 subunits had unique elution behaviors during MonoQ chromatography, compatible with differences in their post-translational processing. These results indicate that both the α and γ subunit compositions of heterotrimers define the structure of an intact G protein. Furthermore, the exact subunit composition of G protein heterotrimers may depend upon regulated expression of different subunit isoforms or upon cellular processing of α subunits.
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DOI：
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1992
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通讯作者：
Robishaw,JD
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