Cyclophilin A interacts with diverse lentiviral capsids.
Cyclophilin A interacts with diverse lentiviral capsids.
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DOI：
10.1186/1742-4690-3-70
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发表时间：
2006-10-12
期刊：
影响因子：
3.3
通讯作者：
Emerman M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lin TY;Emerman M
HIV-1的衣壳蛋白（CA）与宿主蛋白亲环蛋白A （CypA）高亲和力结合。这种结合对病毒生命周期的某些早期阶段产生积极影响，因为通过占据亲环蛋白A活性位点的药物、HIV-1 CA的突变或降低细胞内CypA水平的RNAi来阻止结合会降低病毒的传染性。与SIVcpz密切相关的慢病毒SIVcpz也能结合CypA，但人们认为这种相互作用仅限于HIV-1/SIVcpz谱系，因为在酵母双杂交实验中，其他逆转录病毒不能与CypA相互作用。我们发现多种慢病毒，FIV和SIVagmTAN也与CypA结合。FIV CA的突变表明，在HIV-1 CA的氨基酸90上与脯氨酸同源的氨基酸是FIV与CypA相互作用所必需的。这些结果表明，CypA与慢病毒的结合比以前认为的更广泛，并表明这种相互作用对慢病毒感染具有进化上的重要意义。
The capsid (CA) protein of HIV-1 binds with high affinity to the host protein cyclophilin A (CypA). This binding positively affects some early stage of the viral life-cycle because prevention of binding either by drugs that occupy that active site of cyclophilin A, by mutation in HIV-1 CA, or RNAi that knocks down intracellular CypA level diminishes viral infectivity. The closely related lentivirus, SIVcpz also binds CypA, but it was thought that this interaction was limited to the HIV-1/SIVcpz lineage because other retroviruses failed to interact with CypA in a yeast two-hybrid assay. We find that diverse lentiviruses, FIV and SIVagmTAN also bind to CypA. Mutagenesis of FIV CA showed that an amino acid that is in a homologous position to the proline at amino acid 90 of HIV-1 CA is essential for FIV interactions with CypA. These results demonstrate that CypA binding to lentiviruses is more widespread than previously thought and suggest that this interaction is evolutionarily important for lentiviral infection.
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影响因子：
3.3
作者：
Lin TY;Emerman M
通讯作者：
Emerman M
影响因子：
5.4
作者：
Braaten, D;Franke, EK;Luban, J
通讯作者：
Luban, J
DOI：
10.1073/pnas.0505659102
发表时间：
2005-10-11
影响因子：
11.1
作者：
Berthoux, L;Sebastian, S;Luban, J
通讯作者：
Luban, J
影响因子：
5.4
作者：
Hatziioannou, T;Perez-Caballero, D;Bieniasz, PD
通讯作者：
Bieniasz, PD
影响因子：
14.9
作者：
Chenna, R;Sugawara, H;Thompson, JD
通讯作者：
Thompson, JD