Top-Down Mass Spectrometry of Supercharged Native Protein-Ligand Complexes.
Top-Down Mass Spectrometry of Supercharged Native Protein-Ligand Complexes.
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DOI：
10.1016/j.ijms.2010.06.032
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发表时间：
2011-03-01
影响因子：
1.8
通讯作者：
Loo JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yin S;Loo JA
串联质谱（MS/MS）的完整，非共价结合的蛋白质-配体复合物可以产生的配体结合位点的结构信息。29 kDa碳酸酐酶-锌复合物和腺苷酸激酶与三磷酸腺苷（ATP）结合的碰撞活化解离（CAD）和/或电子捕获解离（ECD）的傅里叶变换离子回旋共振（FT-ICR）自上而下MS生成保留配体的产物离子，其身份与溶液相结构一致。通过向蛋白质分析物溶液中加入增压试剂（例如间硝基苯甲醇和环丁砜）来增加来自电喷雾电离（ESI）的气相蛋白质充电，提高了MS/MS产生全产物离子的能力。用于蛋白质测序的自上而下的蛋白质组学可以通过增加分析物充电来增强。
Tandem mass spectrometry (MS/MS) of intact, noncovalently-bound protein-ligand complexes can yield structural information on the site of ligand binding. Fourier transform ion cyclotron resonance (FT-ICR) top-down MS of the 29 kDa carbonic anhydrase-zinc complex and adenylate kinase bound to adenosine triphosphate (ATP) with collisionally activated dissociation (CAD) and/or electron capture dissociation (ECD) generates product ions that retain the ligand and their identities are consistent with the solution phase structure. Increasing gas phase protein charging from electrospray ionization (ESI) by the addition of supercharging reagents, such as m-nitrobenzyl alcohol and sulfolane, to the protein analyte solution improves the capability of MS/MS to generate holo-product ions. Top-down proteomics for protein sequencing can be enhanced by increasing analyte charging.
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影响因子：
4.6
作者：
Hartinger, Christian G.;Tsybin, Yury O.;Dyson, Paul J.
通讯作者：
Dyson, Paul J.
DOI：
10.1016/j.jasms.2009.06.012
发表时间：
2009-10
影响因子：
3.2
作者：
Sterling HJ;Williams ER
通讯作者：
Williams ER
影响因子：
15
作者：
Kelleher, NL;Lin, HY;McLafferty, FW
通讯作者：
McLafferty, FW
DOI：
10.1007/bf01384871
发表时间：
1988-01-01
期刊：
ZEITSCHRIFT FUR PHYSIK D-ATOMS MOLECULES AND CLUSTERS
影响因子：
--
作者：
MENG, CK;MANN, M;FENN, JB
通讯作者：
FENN, JB
DOI：
10.1107/s0907444904003166
发表时间：
2004-04-01
影响因子：
2.2
作者：
Saito, R;Sato, T;Tanaka, N
通讯作者：
Tanaka, N