Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex.
Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex.
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DOI：
10.1016/j.cell.2012.05.037
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发表时间：
2012-07-20
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Raunser S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Behrmann E;Müller M;Penczek PA;Mannherz HG;Manstein DJ;Raunser S
肌球蛋白与肌动蛋白丝的相互作用是肌肉收缩以及细胞骨架中货物沿肌动蛋白丝移动的核心特征。肌球蛋白将储存在ATP中的化学能转化为沿肌动蛋白丝的力和运动。肌球蛋白与肌动蛋白的结合诱导构象变化，这些变化与核苷酸结合口袋相关联，并由运动结构域的一个特殊区域放大，以有效地产生力。原肌球蛋白在调节肌球蛋白和肌动蛋白之间的有效相互作用中起关键作用。在此，我们报道了通过冷冻电子显微镜确定的肌动蛋白 - 原肌球蛋白 - 肌球蛋白复合物的8 Å分辨率结构。通过将晶体结构拟合到图谱中获得的复合物的准原子模型详细定义了大的肌动蛋白 - 肌球蛋白 - 原肌球蛋白界面以及蛋白质之间的分子相互作用，并使我们能够提出一个原肌球蛋白依赖的肌球蛋白与肌动蛋白结合以及肌动蛋白诱导的肌球蛋白核苷酸释放的结构模型。
The interaction of myosin with actin filaments is the central feature of muscle contraction and cargo movement along actin filaments of the cytoskeleton. Myosin converts the chemical energy stored in ATP into force and movement along actin filaments. Myosin binding to actin induces conformational changes that are coupled to the nucleotide-binding pocket and amplified by a specialized region of the motor domain for efficient force generation. Tropomyosin plays a key role in regulating the productive interaction between myosins and actin. Here, we report the 8 Å resolution structure of the actin-tropomyosin-myosin complex determined by cryo electron microscopy. The pseudo-atomic model of the complex obtained from fitting crystal structures into the map defines the large actin-myosin-tropomyosin interface and the molecular interactions between the proteins in detail and allows us to propose a structural model for tropomyosin dependent myosin binding to actin and actin-induced nucleotide release from myosin.
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