Funktionalitätsanalyse von Toxinen aus Clostridium perfringens

大肠杆菌病原菌研究进展[j] .微生物学与微生物学。组织reideer Toxine schädigen真核细胞Zellen durchine修饰eines intrazellulären Ziels。大北spielen转运蛋白eine与titige Rolle， die interweweil des tox molekls和der separder在培养基abgegeben werden。Ziel dieses Projektes ist die Untersuchung dieser transportfunction durch die Aufklärung der strucktur der transportprotein。[2] [m] inzelnen sollen folgende毒理学研究。产气荚膜梭状芽胞杆菌毒素最好的方法是：产气荚膜杆菌unabhängigen蛋白。Iota-a (Ia) trägt die enzymatic function, während Iota-b (Ib) f<e:1> r die Wirtszellbindung and den Transport der enzyme ponente Ia in die Zielzelle verantwortlich ist。[3][1][1][1][1][1][1][1][2]。细胞培养与黑脂双层实验中的卡塞特突变aufgeklärt [j]。de Weiteren soll die iota - toxin -产毒berits optimiert werden， um gengend groe ße Menge von Protein f<e:1> r die Funktionalitätstests in zellkulturr - und双层系统sover die Kristallisierung zu verf<e:1> gung zu haben。2. 产气荚膜梭菌epsilon毒素是最佳的产气荚膜荚膜蛋白。他写了一份关于细胞溶解素的研究报告Membranintegrität durch die Bildung von definierten Kanälen zerstört。这是一种野生动物，一种叫做“毒素”的动物，它被称为“野生动物”。单体结构研究aufgeklärt werden和ähnelt嗜水气单胞菌的空气分解。obwhich . der workkmechanismus von dem des Iota-Toxins unterscheidet, besitzen bebeine . sequenzhology in den potential transmembrane berehen。在德国，基因突变和神经生理学的研究表明，基因突变与神经生理学的研究表明，基因突变与神经生理学的研究表明，基因突变与神经生理学的研究表明，基因突变与神经生理学的研究表明，基因突变与神经生理学的研究表明。

Vielen pathogenen Bakterien wird erfolgreiche Kolonialisierung ihres Wirtes erst durch die Produktion von Proteintoxinen ermöglicht. Eine ganze Reihe dieser Toxine schädigen eukaryontische Zellen durch eine Modifikation eines intrazellulären Ziels. Dabei spielen Transportproteine eine wichtige Rolle, die entweder Teil des Toxinmoleküls sind oder separat ins Kulturmedium abgegeben werden. Ziel dieses Projektes ist die Untersuchung dieser Transportfunktion durch die Aufklärung der Struktur der Transportproteine. Im einzelnen sollen folgende Toxine untersucht werden: 1. Clostridium perfringens Iota-Toxin besteht aus zwei voneinander unabhängigen Proteinen. Iota-a (Ia) trägt die enzymatische Funktion, während Iota-b (Ib) für die Wirtszellbindung und den Transport der Enzymkomponente Ia in die Zielzelle verantwortlich ist. Der für diesen Transportprozess verantwortliche Mechanismus der Bindekomponente soll mit Hilfe von Punkt- Bzw. Kassettenmutanten in Zellkultur- und Black-Lipid-Bilayerexperimenten aufgeklärt werden. Des Weiteren soll die Iota-Toxin-Produktion bereits optimiert werden, um eine genügend große Menge von Protein für die Funktionalitätstests im Zellkultur- und Bilayer-System sowie für die Kristallisierung zu Verfügung zu haben. 2. Clostridium perfringens Epsilon-Toxin besteht aus einem einzelnen Protein. Es handelt sich wahrscheinlich um ein reines Cytolysin, das die Membranintegrität durch die Bildung von definierten Kanälen zerstört. Es wird vermutet, dass sich das Toxin aus sieben Untereinheiten zusammensetzt. Die Struktur des Monomers konnte aufgeklärt werden und ähnelt der des Aerolysins von Aeromonas hydrophila. Obwohl sich der Wirkmechanismus von dem des Iota-Toxins unterscheidet, besitzen beide eine hohe Sequenzhomologie in den potentiellen Transmembranbereichen. Durch Mutationen und deren anschließender elektrophysiologischer Charakterisierung soll nachgewiesen werden, dass es sich hierbei tatsächlich um die Membrandomäne handelt.