Charakterisierung der antimikrobiellen und antiinflammatorischen Funktion der humanen Granulozyten-Arginase

死亡Aminosäure精氨酸合成研究中心。Während die Verstoffwechslung von Arginin durch die stickstoffverindindungen v.a im murinen Immunsystem von grosser Bedeutung ist， konnte der Antragsteller krzlich die Expression and ine whichtige功能des alternativesenimmunosystem klären。Das酶在河南汝河地区的选择性突变Aktivität在外周血蓝细胞的多形核中性粒细胞（PMN）实验中。在嗜氮颗粒中检测到精氨酸酶，在嗜氮颗粒中检测到精氨酸酶，在嗜真菌颗粒中检测到嗜真菌颗粒中的精氨酸酶。Neben der anti - microbiellen Funktion， vermutlich durch lokalisierte Arginin-Depletion innerhalb des吞噬体，kommt nach Freisetzung der PMN-Arginase im Rahmen von granulozytärem Zelluntergang zu einer extrazellulären Arginin-Depletion。t淋巴细胞活性因子与t淋巴细胞活性因子的关系hängen在T-Zellen的支持下，细胞增殖和酶激酶的分泌。Als einziger spezifischer Mechanismus ist bisang ein Verlust der T Zell Rezeptor Zeta Kette （TZR¿），eines与近端信号转导蛋白，bekant。Derartige Störungen der T-Zell-Funktionalität sind in Rahmen zahlreicher Zustände慢性炎症，wie tumor krankungen， Autoimmunität und慢性感染，beschrieben。本研究主要研究了人pmn -精氨酸酶的抗微生物功能及相关微生物的抗微生物功能。他的论文题目是《精氨酸酶的工作机制》，作者是geklärt werden，作者的论文题目是《人PMN中精氨酸酶的工作机制》，作者的论文题目是《噬体细胞内精氨酸耗竭》。研究结果表明，在不影响pmn -精氨酸酶抗炎功能的情况下，其抗炎功能明显降低。他的销售geklärt werden， welche功能的人T-Zellen和NK-Zellen mittel extrazellulärer精氨酸-消耗durch pmn -精氨酸酶抑制剂werden。研究了信号转导人类T-Zellen durch精氨酸酶-vermittelte精氨酸耗用分析方法。

Die Aminosäure Arginin steht im Zentrum zahlreicher inflammatorischer Prozesse. Während die Verstoffwechslung von Arginin durch die Stickstoffmonoxid-Synthase (NOS) zu reaktiven Stickstoffverbindungen v.a. im murinen Immunsystem von grosser Bedeutung ist, konnte der Antragsteller kürzlich die Expression und eine wichtige Funktion des alternativen Enzyms Arginase im humanen Immunsystem klären. Das Enzym wird selektiv bereits in Ruhe in hoher Aktivität in Granulozyten (polymorphonuclear neutrophils, PMN) des peripheren Blutes exprimiert. Innerhalb der humanen PMN findet sich die Arginase in den azurophilen Granula und beteiligt sich an der fungiziden Abwehr humaner PMN1. Neben der antimikrobiellen Funktion, vermutlich durch lokalisierte Arginin-Depletion innerhalb des Phagosoms, kommt es nach Freisetzung der PMN-Arginase im Rahmen von granulozytärem Zelluntergang zu einer extrazellulären Arginin-Depletion. Die verschiedenen Funktionen von T-Lymphozyten hängen wesentlich ab von dem Vorhandensein von Arginin. Bei Depletion der Aminosäure werden Proliferation und Zytokinsekretion der T-Zellen supprimiert. Als einziger spezifischer Mechanismus ist bislang ein Verlust der T Zell Rezeptor Zeta Kette (TZR¿), eines wichtigen proximalen Signaltransduktionsproteins, bekannt. Derartige Störungen der T-Zell-Funktionalität sind im Rahmen zahlreicher Zustände chronischer Inflammation, wie Tumorerkrankungen, Autoimmunität und chronischer Infektionen, beschrieben. In diesem Antrag soll zum einen die antimikrobielle Funktion der humanen PMN-Arginase an relevanten mikrobiellen Erregern weiter untersucht werden. Es soll ferner geklärt werden, ob es sich beim Wirkmechanismus der Arginase I humaner PMN um eine intraphagosomale Depletion von Arginin handelt. In einem zweiten, umfangreicheren Teil soll die antiinflammatorische Funktion der PMN-Arginase untersucht werden. Es soll geklärt werden, welche Funktionen humaner T-Zellen und NK-Zellen mittels extrazellulärer Arginin-Depletion durch PMN-Arginase inhibiert werden. Es soll ferner die Beeinflussung der intrazellulären Signaltransduktion humaner T-Zellen durch Arginase-vermittelte Arginin-Depletion analysiert werden.