Phosphorylation-dependent protein interactions of the lamina-associated polypeptide 2ß (LAP-2ß) at the inner nuclear membrane

胞内膜（INM）与胞内膜（INM）、胞内膜（INM）、胞内膜（INM）、胞内膜（INM）有密切关系。轻核质浆体在膜层和膜层之间的相互作用，在膜层和膜层之间的相互作用。Über die Proteine der inneren Kernmembran ist wenig bekant。Lediglich sechs Proteine, die berwigend and Lamine, teilweise and Chromatin binden, wurden bisher identifiziert。蛋白质与蛋白质的相互作用与蛋白质与蛋白质的相互作用。Das fhrt z. B. während der Mitose zu einer可逆Auflösung der kernh<e:1> lle。Über die phospylierung von kernh<s:1> llenproteinen während der Interphase, die vermutlich f<e:1>, die funktionelle Organisation des Zellkerns wictig ist, ist wenig bekant。Ziel des beantragten projeksts, bindungpartner f<e:1> r das lamina - associated Polypeptid 2ß （LAP-2ß）， ein integrales Protein der inneren kernmembrane, zu identifizien, phosphorylierungsabhängige wehselwirkungen dieser Protein mit LAP-2ß za charakterisien and zugehörige phospylierungsstelen, Proteinkinasen and Signalwege zu beschreiben。Dabei sollen欧什Sequenzen des第二圈ß祖茂堂charakterisieren和Mechanismen identifiziert了,死毛皮Kerntransport和死spezifische INM-Lokalisierung des蛋白质verantwortlich信德。鉴定lap -2ß-结合剂和新inm -蛋白溶胶溶胶溶胶溶胶溶胶胶体subzellulärer分离，免疫分离和质谱分析仪分析叶酸。[2] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1]

Die innere Kernmembran (INM) ist ein Teil der Kernhülle, die Cytoplasma und Kerninneres voneinander trennt. Sie liegt nucleoplasmatisch der Lamina auf und geht an den Kernporen in die Porenmembran über, in der die Kernporenkomplexe verankert sind. Über die Proteine der inneren Kernmembran ist wenig bekannt. Lediglich sechs Proteine, die überwiegend an Lamine und teilweise an Chromatin binden, wurden bisher identifiziert. Deren Interaktion mit anderen Proteinen wird wesentlich durch Phosphorylierungen gesteuert. Das führt z. B. während der Mitose zu einer reversiblen Auflösung der Kernhülle. Über die Phosphorylierung von Kernhüllenproteinen während der Interphase, die vermutlich für die funktionelle Organisation des Zellkerns wichtig ist, ist wenig bekannt. Ziel des beantragten Projekts ist es, Bindungspartner für das Lamina-assoziierte Polypeptid 2ß (LAP-2ß), ein integrales Protein der inneren Kernmembran, zu identifizieren, phosphorylierungsabhängige Wechselwirkungen dieser Proteine mit LAP-2ß zu charakterisieren und zugehörige Phosphorylierungsstellen, Proteinkinasen und Signalwege zu beschreiben. Dabei sollen auch Sequenzen des LAP-2ß zu charakterisieren und Mechanismen identifiziert werden, die für den Kerntransport und die spezifische INM-Lokalisierung des Proteins verantwortlich sind. Die Identifizierung LAP-2ß-bindender und neuer INM-Proteine soll mittels subzellulärer Fraktionierung, Immunisolierung und massenspektrometrischer Analyse erfolgen. Die am Beispiel des LAP-2ß entwickelten Techniken und Ansätze sollen langfristig zur Charakterisierung neu gefundener Proteine der inneren Kernmembran (INM) Einsatz finden.