Analyse der Phosphatgruppenumgebung phosphorylierter Proteine am Beispiel der Ca²+-ATPase

通过调节磷酸化和去磷酸化，蛋白质的分解活性会更高。通过对分子调控机制的深入研究，我们发现一个研究磷酸化蛋白质的特性的项目，可以使磷酸化蛋白质韦尔登的特性得到改善。这是一种选择性地观察红外光谱中磷酸基团吸收的方法，其基础是一种酶催化的同位素还原法和磷酸基团。Dies ist die Grundlage für anschließandModelierung der Phosphatgruppenumgebung in quantenchemischen Rechnungen. Erwartet韦尔登detaillierte Informationen über die Struktur und die Wechselenkungen der Phosphatgruppe.该模型系统包括Ca²+-ATP酶，以及一个磷酸盐组的Umgebungsänderung，一个用于细胞外Ca²+-转运的元件。磷酸盐中间体具有韦尔登的特性。这就是磷小组的控制功能和磷的输送机制。

Die katalytische Aktivität vieler Proteine wird durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung reguliert. Um die zugrundeliegenden molekularen Regulationsmechanismen zu untersuchen, soll im beantragten Projekt ein Verfahren zur Charakterisierung der Phosphatgruppenumgebung phosphorylierter Proteine entwickelt werden. Dieses ermöglicht die selektive Beobachtung der Phosphatgruppenabsorption im infraroten Spektralbereich, basierend auf einem Enzym-katalysierten Isotopenaustausch an der Phosphatgruppe. Dies ist die Grundlage für eine anschließende Modellierung der Phosphatgruppenumgebung in quantenchemischen Rechnungen. Erwartet werden detaillierte Informationen über die Struktur und die Wechselwirkungen der Phosphatgruppe. Als Modellsystem dient die Ca²+-ATPase, bei der eine Umgebungsänderung der Phosphatgruppe ein entscheidendes steuerndes Element für den geordneten Ablauf ihres Ca²+-Transportzyklus ist. Die Phosphatgruppe beider phosporylierter Intermediate soll charakterisiert werden. Das Ziel ist es, die Steuerungsfunktion der Phosphatgruppe und den Phosphatübertragungsmechanismus zu verstehen.