Transport of folded proteins in bacteria

Der ProteinTransport in Orderüber Biologische Membren is von grundLegend Bedeutung für viele生理学Prozesse.在运输系统(für“双胞胎精氨酸转位”)中，蛋白质的身份识别是不存在的。Bei体外研究von Escherichia colikonnten wirkürzlich einen MempaintertionSweg für gefaltee Proteine nachweisen.Das“High Potential Iron-S Protein”(HIPIP)kann dabemitsamt seinem[4Fe-4S]Cofacktor sehr在膜中起作用。De ProzeüBenötigt ATP im Falle korrekt gefalteen Hipips.他说：“这是一件非常重要的事情，因为这是一件非常重要的事情。我们研究了(A)膜插入分析，(B)相互作用的ATPase，和(C)对翻译的研究。系统的生物化学和分子生物学方法鉴定和特征。这是一种新的功能和机制，可用于中性蛋白质的运输。

Der Proteintransport in oder über biologische Membranen ist von grundlegender Bedeutung für viele physiologische Prozesse. Während seit langem der Transport ungefalteter Proteine bekannt ist, konnte erst vor wenigen Jahren mit dem Tat-System (für "twin arginine translocation") ein Translokationsweg für gefaltete Proteine identifiziert werden. Bei in vitro Studien am Tat-System von Escherichia coli konnten wir kürzlich einen Membraninsertionsweg für gefaltete Proteine nachweisen. Das "High Potential Iron-Sulfur Protein" (HiPIP) kann dabei mitsamt seinem [4Fe-4S] Cofaktor sehr effizient in Membranen verankert werden. Der Prozeß benötigt ATP im Falle korrekt gefalteten HiPIPs. Die Membraninsertion gefalteter und Cofaktor-haltiger Proteine könnte im Falle von HiPIP und anderen Tat-Substraten dem Tat-abhängigen Transport vorgeschaltet sein. Im Rahmen dieses Projektes soll (a) die Membraninsertion analysiert, (b) die beteiligte ATPase untersucht, und (c) die Kopplung an die Translokation studiert werden. Systemkomponenten sollen mit biochemischen und molekularbiologischen Methoden identifiziert und charakterisiert werden. Ziel ist das Verständnis der Funktion und des Mechanismus dieses neuartigen Proteintransportweges.