Modulation der Verfügbarkeit und Aktivität von Matrix-Metalloproteinasen durch (synthetische) Matrixpeptide

基质金属蛋白酶和您Inhibitoren spielen一张zentrale罗尔贝der监管der zellularen Differenzierung,扩散和Miggration。肝纤维化、肿瘤坏死和肿瘤转移性死亡。[j] [j] .生物学报。Da MMPs intrazellulär nicht retiniert, substanzielle Mengen aber aus gehiert werden können, kann die extrazelluläre Matrix als Speicher f<e:1> r MMPs dienen，是einen neuen Mechanismus der extrazellulären Regulation der lokalen mmpverf<e:1> barkeit und -Aktivität darstellt。在本征光谱中，我们研究了聚类聚类多聚物（mmp）与聚类聚类多聚物（Kollagene nachgewiesen werden），以及聚类聚类多聚物（mmp）的聚类多聚物。因此，我们合成了一种新的多肽偶联寡肽-序列序列f<e:1> r - MMP-2，并对其进行了鉴定。MMP-1,-3,-8,-9,-12，-13寡聚肽的克隆鉴定Die Bindungseigenschaften der (inaktiven) Pro-MMPs sollen mit denen der aktivierten MMPs verglichen and Die Modulation der MMP-Aktivität in vitro durch Die binding and Matrix and Die identifizierten Matrixpeptide and ggf。在体内。抗纤维纤维化/肿瘤纤维化特征schaften untersucht werden。

Die MMPs und ihre Inhibitoren spielen eine zentrale Rolle bei der Regulation der zellulären Differenzierung, Proliferation und Miggration. Sie beeinflussen die Entwicklung von Organfibrosen, das Tumorwachstum und die Tumormetastasierung. Deshalb ist die biologische Modulation der MMPs von großem Interesse. Da MMPs intrazellulär nicht retiniert, substanzielle Mengen aber aus Geweben extrahiert werden können, kann die extrazelluläre Matrix als Speicher für MMPs dienen, was einen neuen Mechanismus der extrazellulären Regulation der lokalen MMPVerfügbarkeit und -Aktivität darstellt. In eigenen Vorarbeiten konnte eine hochspezifische Bindung/Speicherung diverser MMPs an Kollagene nachgewiesen werden, welche u.a. nicht gleichzeitig Substrat dieser MMPs sind. So konnte mit Hilfe synthetischer Peptide die bindende Oligopeptid-Sequenz für MMP-2 auf den Kollagenen identifiziert werden. Angestrebt wird die Identifizierung der Kollagenbindungsstellen auf Oligopeptidebene von MMP-1,-3,-8,-9,-12,-13. Die Bindungseigenschaften der (inaktiven) Pro-MMPs sollen mit denen der aktivierten MMPs verglichen und die Modulation der MMP-Aktivität in vitro durch die Bindung an Matrix und die identifizierten Matrixpeptide und ggf. in vivo bez. ihrer anti-fibrotischen/neoplastischen Eigenschaften untersucht werden.