Das Herbizid Phosphinothricin-Tripeptid, ein Modell zum Studium der Evolution einer Sekundärmetabolit-Biosynthese in Bakterien

链霉菌致病变色基因合成除草剂草甘膦-丙氨酰-丙氨酸三肽(Phosinothricin-TriPeptid=PTT)，das die bakterielle and pflanzliche谷氨酰胺合成酶kompostiv hemmt.N-Ac-DMPT(N-Ac-DMPT)、N-Ac-DMPT(N-Ac-DMPT)和N-Ac-DMPT(N-Ac-DMPT)。Zwei Besonderheiten Machen die PTT-Bisynts这些zu einem geeigneten modell zum Studium进化与Sekundär代谢物-生物合成：一个der Bereitstellung von N-Ac-DMPT sind drei酶之间的酶，这是一个直接的von Enzymen des TCC-Zyklus ableiten；im Produzenten finden ssih也sowohl die gene für die sprechenden ase des Primäramemismus ALS AUCH die gene für sedie kundäremismus-酶。这里只有一种不同的进化方式，以及一种不同的酶研究方法。Darüber hinaus stellt die PTT-Bisynt das Einzig bekannte system dar，in DEM sowohl alp titidsynthetasemememalaus auf einem分离蛋白lokalisiert sind.在此期间，我们发现核糖体多肽是一种具有多种功能的蛋白质。大足索氏分析表明，这两种酶的相互作用和基因表达均存在差异。

Steptomyces viridochromogenes synthetisiert das Herbizid Phosphinothricyl-Alanyl-Alanin (Phosphinothricin-Tripeptid = PTT), das die bakterielle und pflanzliche Glutaminsynthetase kompetitiv hemmt. Die Biosynthese von PTT beginnt mit der Bereitstellung der seltenen Aminosäure N-Acetyl-Demethyl-Phosphinothricin (N-Ac-DMPT), die dann durch nicht riobosomale Peptidsynthetasen (NRPS) mit zwei Alaninresten verknüpft wird. Zwei Besonderheiten machen die PTT-Biosynthese zu einem geeigneten Modell zum Studium der Evolution der Sekundärmetabolit-Biosynthese: An der Bereitstellung von N-Ac-DMPT sind drei Enzyme beteiligt, die sich direkt von Enzymen des TCC-Zyklus ableiten; im Produzenten finden sich also sowohl die Gene für die entsprechenden Enzyme des Primärmetabolismus als auch die Gene für die Sekundärmetabolismus-Enzyme. Hier soll die zentrale Rolle einer Aconitase genutzt werden, um daran sowohl die Veränderung der Substratspezifität im Laufe der Evolution als auch die differenzierungsabhängige Regulation der entsprechenden Enzyme zu studieren. Darüber hinaus stellt die PTT-Biosynthese das einzig bekannte System dar, in dem sowohl alle Peptidsynthetasemodule als auch die Thioestrease-Funktionen jeweils auf einem separaten Protein lokalisiert sind. Durch den Vergleich mit multifunktionellen NRPS soll untersucht werden, ob das "Einzelenzym-System" eine "Urform" der nicht-ribosomalen Peptidsynthese darstellt. Dazu soll zuerst analysiert werden, wie die einzelnen Enzyme interagieren und wie die koordinierte Expression der im Gencluster verstreut liegenden Gene erfolgt.