Conformational dynamics of proton-translocation in the respiratory complex I

deprotonenpumpende NADH:Ubichinon Oxidoreduktase，每个呼吸器复合体I基因，koppelt den eletronenentransfer von NADH auf Ubichinon mit der transloation von Protonen <e:1> her Die membrane。erist damit ein wesentlicher erzeeuger des transmembrane Protonengradienten, der f<s:1> r energieverbrauchende Prozesse benötigt wind .（英文）Über den Mechanismus dieses酵素复合物ist aufgrund seines komplizierten Aufbaus sowie dem Fehlen einer hochaufgelösten strucktur wenig bekant。这是一种基于质子交换的量子力学方法。Wir habenen neutigen Mechanismus vorgeschlagen, nach dem der Elektronentransfer eine Konformationsänderung des complexes hervorruft, die die protontransloation industrieert。第一个实验，德国，德国，德国，德国，德国，德国，德国，德国，德国，德国，德国。Die Kopplung der Konformationsänderung mit der protonentransloation是一个实验，在两者之间没有一个夜晚。In dem Projekt wollen wir die Konformation des complexes In verschiedenen Redoxzuständen beestimmen, sowie die Konformationsänderungen, die mit iner protonentransloation gekoppelt sind。Die Konformationen werden mitteles elektronen - microskopie charakterisiert, Die Energie, Die fgr den Wechsel zwischen verschiedenenZuständen benötigt wind, durch kraftfeld - microskopie, Die diesem Prozess zugrundeliegende Dynamik， her fluoreszenz - spektroskie和Die mit der Konformationsänderung gekoppelten protoniungsreaktionen von Aminosäuren oder Redoxgruppen durch ft - ir - spektroskie。

Die protonenpumpende NADH:Ubichinon Oxidoreduktase, auch respiratorischer Komplex I genannt, koppelt den Elektronentransfer von NADH auf Ubichinon mit der Translokation von Protonen über die Membran. Er ist damit ein wesentlicher Erzeuger des transmembranen Protonengradienten, der für energieverbrauchende Prozesse benötigt wird. Über den Mechanismus dieses Enzymkomplexes ist aufgrund seines komplizierten Aufbaus sowie dem Fehlen einer hochaufgelösten Struktur wenig bekannt. Es wird allgemein angenomss die Protonentranslokation direkt mit der Elektronenübertragung gekoppelt ist. Wir haben einen neuartigen Mechanismus vorgeschlagen, nach dem der Elektronentransfer eine Konformationsänderung des Komplexes hervorruft, die die Protonentranslokation induziert. Erste experimentelle Hinweise auf die katalytische Relevanz der konformativen Änderungen für die Redoxreaktion wurden von uns gefunden. Die Kopplung der Konformationsänderung mit der Protonentranslokation ist experimentell noch nicht bewiesen. In dem Projekt wollen wir die Konformation des Komplexes in verschiedenen Redoxzuständen bestimmen, sowie die Konformationsänderungen, die mit einer Protonentranslokation gekoppelt sind. Die Konformationen werden mittels Elektronen-Mikroskopie charakterisiert, die Energie, die für den Wechsel zwischen verschiedenen Zuständen benötigt wird, durch Kraftfeld-Mikroskopie, die diesem Prozess zugrundeliegende Dynamik über Fluoreszenz-Spektroskopie und die mit der Konformationsänderung gekoppelten Protonierungsreaktionen von Aminosäuren oder Redoxgruppen durch FT-IR-Spektroskopie.