Kinetische Untersuchungen zur Bildung des aktivierten Zustandes in den bakteriellen Phytochromen Cph1 und Agp1

光敏色素是一种光敏剂，它的使用方法是在最近几年才开始应用于发光系统。与此类似，原核光敏色素也是一种光敏色素，它具有两种热稳定、可逆的可逆性（Pr和Pfr）特性。植物光敏色素是一种可调节的组织蛋白激酶。为了调节蛋白质的自身代谢，我们需要一种双发色团。Die Aktivität des entstehenden Holoproteins wird dann durch Licht geeigneter Wellenlänge eingestellt（Photoconversion）.动力学方法可以使韦尔登光谱在光敏色素Cph 1和Agp 1的荧光光谱中得到观察。通过停流法将Kofaktor和载脂蛋白组装在一起，并在锆二色性检测中显示吸收。光转换将使激光器的瞬态吸收光谱变得清晰。Neben den nativen Proteinen and ihren natürlichen Kofaktoren auch Mutanten and Bilinanaloga zum Einstein.通过实验，我们可以了解到人类活动能力培养的反应机制，从而使韦尔登受益匪浅。

Phytochrome sind Photorezeptoren, die seit langem aus Pflanzen bekannt sind und in den letzten Jahren ebenfalls in bakteriellen Systemen gefunden wurden. Wie die pflanzlichen, so zeigen auch die prokaryotischen Phytochrome ein photochromes Verhalten, das durch zwei thermisch nahezu stabile, reversible konvertierbare Zustände (Pr und Pfr) charakterisiert ist. Die bakteriellen Phytochrome sind lichtregulierte Histidinkinasen. Für die Regulation ist zunächst ein Bilinchromophor als Kofaktor notwendig, der mit dem Apoprotein autoassembliert. Die Aktivität des entstehenden Holoproteins wird dann durch Licht geeigneter Wellenlänge eingestellt (Photokonversion). Die Kinetik dieser beiden Prozesse werden wir mit optischer Spektroskopie in den bakteriellen Phytochromen Cph1 und Agp1 untersuchen. Die Assemblierung wird durch schnelles Mischen (Stopped-Flow) von Kofaktor und Apoprotein initiiert und wird sowohl in der Absorption als auch im Zirkulardichroismus detektiert. Die Photokonversion wird mittels transienter Absorptionsspektroskopie nach Laseranregung untersucht. Neben den nativen Proteinen und ihren natürlichen Kofaktoren kommen auch Mutanten und Bilinanaloga zum Einsatz. Aus den experimentellen Ergebnissen soll der Reaktionsmechanismus zur Bildung des aktiven Zustands entwickelt werden.