Functional LnFe-NxHy Models of Biological N2 Fixation

项目摘要-生物N2固定的双功能LnFe-NxHy模型 固氮酶（N2 ase）是一种介导生物固氮作用的金属酶，是生命所必需的。 作为 因此，固氮酶的研究引起了生物和化学界的密切关注。 尽管如此，固氮酶促进氮的生物还原的机制 在环境条件下仍然是一个迷人的和未解决的问题。 我们研究的主要目标是 评估单一铁位点能够介导合成中催化N2还原的机制。 模型系统，以及生物学。 本论文拟设计和研究仿生铁-镍-镍复合材料， NxHy模型复合物来实现这一目标。 我们的实验方法强调功能，而不是 结构上，铁-钼-钼辅因子（FeMoco）的忠实模型。 低分子量Fe-γ-NxHy 将开发络合物以探索低坐标几何中的铁位点， 二氮和其它NxHy官能团。 我们将这些几何构型与Fe-γ-NxHy中间体相关， FeMoco 通过类比Fe-γ-介导的生物催化O2还原的模式，两个限制性的单γ-位点 强调机制。 第一种是交替机制，其中连续的H-β-原子转移（通过 H+/e-π--阶跃）以交替的方式发生在Fe-π--N π-N亚基的远端和近端N-π--原子处（例如，Fe-铁 N=NH → Fe-NH=NH → Fe-NH-NH2→ Fe-NH2-NH2 → Fe-NH2 + NH3）。 第二个是远端机构， 其中在远端N-碳-原子处的完全H-碳-原子转移以释放NH3当量先于转移到 邻近的N-β-原子（例如，Fe-N--N2 + 3 e-N--+ 3 H+ → Fe-N + NH3）。我们还探索了一种新的混合机制， 引发远端中间体（Fe= NNH 2），然后在形成前交叉形成交替中间体（Fe-N2--N2 H4）。 释放第一个NH3当量。我们将使用合成的模型复合物来测试每一个的可行性， 机械途径，并了解如何核，局部几何，和电子结构的Fe- NxHy物种控制它们的相对稳定性和反应模式。 这些知识将应用于 研究，通过光谱，电化学和理论方法，第一个例子的单一的铁 我们在上一个资助期发现的用于N2-β-到-β-NH3转化的催化剂，以及 具有更高效率的新的N2固定催化剂。不管氮还原的精确机制如何 在FeMoco，其最终解决方案将需要将辅因子的光谱数据与相关的光谱数据进行比较。 获得了定义明确的模型复合物的数据。 因此，我们将继续与研究人员合作 专门研究FeMoco的光谱学研究，以进行这种比较，其他研究人员与 专业知识与我们的互补。总之，提出的功能性Fe-γ-NxHy模型化学将继续 与当前的生物化学、光谱学和理论模型研究一起发挥关键作用， 揭示了生物固氮的化学机制。

Project Summary -­‐‑ Functional LnFe-­‐‑NxHy Models of Biological N2 Fixation  Nitrogenase  (N2ase)  is  a  metalloenzyme  that  mediates  biological  nitrogen  fixation  and  is  essential  to  life.  As  such,  the  study  of  nitrogenase  attracts  intense  scrutiny  among  the  biology  and  chemistry  communities.  Nonetheless,  the  mechanism  by  which  nitrogenase  enzymes  promote  the  biological  reduction  of  nitrogen  under  ambient  conditions  remains  a  fascinating  and  unsolved  problem.  The  broad  goal  of  our  research  is  to  evaluate  the  mechanisms  by  which  a  single  iron  site  is  able  to  mediate  catalytic  N2  reduction  in  synthetic  model  systems  and,  by  extension,  in  biology.  The  proposed  program  is  to  design  and  study  biomimetic  Fe-­‐‑ NxHy  model  complexes  to  address  this  goal.  Our  experimental  approach  stresses  functionally,  rather  than  structurally,  faithful  models  of  the  iron-­‐‑molybdenum  cofactor  (FeMoco).  Low  molecular  weight  Fe-­‐‑NxHy  complexes  will  be  developed  to  explore  iron  sites  in  low  coordinate  geometries  that  may  accommodate  dinitrogen  and  other  NxHy  functionalities.  We  posit  these  geometries  as  relevant  to  Fe-­‐‑NxHy  intermediates  of  the  FeMoco.  By  analogy  to  the  modes  of  Fe-­‐‑mediated  biocatalytic  O2  reduction,  two  limiting  single-­‐‑site  mechanisms  are  emphasized.  The  first  is  an  alternating  mechanism,  where  successive  H-­‐‑atom  transfers  (via  H+/e-­‐‑ steps) occur at the distal and proximal N-­‐‑atoms of the Fe-­‐‑N≡N subunit in an alternating fashion (e.g., Fe-­‐‑ N=NH  →  Fe-­‐‑NH=NH  →  Fe-­‐‑NH-­‐‑NH2→  Fe-­‐‑NH2-­‐‑NH2 →  Fe-­‐‑NH2  +  NH3).  The  second  is  a  distal  mechanism,  where  complete  H-­‐‑atom  transfer  at  the  distal  N-­‐‑atom  to  liberate  an  NH3  equivalent  precedes  transfers  to  the  proximal N-­‐‑atom (e.g., Fe-­‐‑N2 + 3 e-­‐‑ + 3 H+ → Fe≡N + NH3). We also explore a new hybrid mechanism that first  invokes  a  distal  intermediate  (Fe=NNH2)  that  then  crosses  to  an  alternating  intermediate  (Fe-­‐‑N2H4)  before  releasing the first NH3 equivalent. We will use synthetic model complexes to test the viability of each of these  mechanistic  pathways,  and  to  understand  how  the  nuclearity,  local  geometry,  and  electronic  structure  of  Fe-­‐‑ NxHy  species  control  their  relative  stabilities  and  reactivity  patterns.  This  knowledge  will  be  applied  to  the  study,  via  spectroscopic,  electrochemical,  and  theoretical  methods,  of  the  first  examples  of  single-­‐‑site  iron  catalysts for N2-­‐‑to-­‐‑NH3 conversion that we discovered in the previous grant period, and towards the design of  new N2-­‐‑fixing catalysts with enhanced efficiency. Regardless of the precise mechanism for nitrogen reduction  at the FeMoco, its ultimate solution will require comparison of spectroscopic data from the cofactor to related  data  obtained  for  well-­‐‑defined  model  complexes.  We  will  therefore  continue  to  collaborate  with  researchers  that specialize in spectroscopic studies of the FeMoco to make such comparisons, and other investigators with  expertise complementary to our own. In sum, the functional Fe-­‐‑NxHy model chemistry proposed will continue  to  play  a  critical  role  alongside  current  biochemical,  spectroscopic,  and  theoretical  model  studies  aimed  at  unraveling the chemical mechanism of biological nitrogen fixation.