Functional LnFe-NxHy Models of Biological N2 Fixation

点击翻译按钮获取中文摘要

Project Summary -­‐‑ Functional LnFe-­‐‑NxHy Models of Biological N2 Fixation  Nitrogenase  (N2ase)  is  a  metalloenzyme  that  mediates  biological  nitrogen  fixation  and  is  essential  to  life.  As  such,  the  study  of  nitrogenase  attracts  intense  scrutiny  among  the  biology  and  chemistry  communities.  Nonetheless,  the  mechanism  by  which  nitrogenase  enzymes  promote  the  biological  reduction  of  nitrogen  under  ambient  conditions  remains  a  fascinating  and  unsolved  problem.  The  broad  goal  of  our  research  is  to  evaluate  the  mechanisms  by  which  a  single  iron  site  is  able  to  mediate  catalytic  N2  reduction  in  synthetic  model  systems  and,  by  extension,  in  biology.  The  proposed  program  is  to  design  and  study  biomimetic  Fe-­‐‑ NxHy  model  complexes  to  address  this  goal.  Our  experimental  approach  stresses  functionally,  rather  than  structurally,  faithful  models  of  the  iron-­‐‑molybdenum  cofactor  (FeMoco).  Low  molecular  weight  Fe-­‐‑NxHy  complexes  will  be  developed  to  explore  iron  sites  in  low  coordinate  geometries  that  may  accommodate  dinitrogen  and  other  NxHy  functionalities.  We  posit  these  geometries  as  relevant  to  Fe-­‐‑NxHy  intermediates  of  the  FeMoco.  By  analogy  to  the  modes  of  Fe-­‐‑mediated  biocatalytic  O2  reduction,  two  limiting  single-­‐‑site  mechanisms  are  emphasized.  The  first  is  an  alternating  mechanism,  where  successive  H-­‐‑atom  transfers  (via  H+/e-­‐‑ steps) occur at the distal and proximal N-­‐‑atoms of the Fe-­‐‑N≡N subunit in an alternating fashion (e.g., Fe-­‐‑ N=NH  →  Fe-­‐‑NH=NH  →  Fe-­‐‑NH-­‐‑NH2→  Fe-­‐‑NH2-­‐‑NH2 →  Fe-­‐‑NH2  +  NH3).  The  second  is  a  distal  mechanism,  where  complete  H-­‐‑atom  transfer  at  the  distal  N-­‐‑atom  to  liberate  an  NH3  equivalent  precedes  transfers  to  the  proximal N-­‐‑atom (e.g., Fe-­‐‑N2 + 3 e-­‐‑ + 3 H+ → Fe≡N + NH3). We also explore a new hybrid mechanism that first  invokes  a  distal  intermediate  (Fe=NNH2)  that  then  crosses  to  an  alternating  intermediate  (Fe-­‐‑N2H4)  before  releasing the first NH3 equivalent. We will use synthetic model complexes to test the viability of each of these  mechanistic  pathways,  and  to  understand  how  the  nuclearity,  local  geometry,  and  electronic  structure  of  Fe-­‐‑ NxHy  species  control  their  relative  stabilities  and  reactivity  patterns.  This  knowledge  will  be  applied  to  the  study,  via  spectroscopic,  electrochemical,  and  theoretical  methods,  of  the  first  examples  of  single-­‐‑site  iron  catalysts for N2-­‐‑to-­‐‑NH3 conversion that we discovered in the previous grant period, and towards the design of  new N2-­‐‑fixing catalysts with enhanced efficiency. Regardless of the precise mechanism for nitrogen reduction  at the FeMoco, its ultimate solution will require comparison of spectroscopic data from the cofactor to related  data  obtained  for  well-­‐‑defined  model  complexes.  We  will  therefore  continue  to  collaborate  with  researchers  that specialize in spectroscopic studies of the FeMoco to make such comparisons, and other investigators with  expertise complementary to our own. In sum, the functional Fe-­‐‑NxHy model chemistry proposed will continue  to  play  a  critical  role  alongside  current  biochemical,  spectroscopic,  and  theoretical  model  studies  aimed  at  unraveling the chemical mechanism of biological nitrogen fixation.