课题基金 / 基金详情

Solvation modeling for next-gen biomolecule simulations

Solvation modeling for next-gen biomolecule simulations
下一代生物分子模拟的溶剂化建模
批准号：
10798773
负责人：
Ken A Dill
金额：
$20.4万
依托单位：
STATE UNIVERSITY NEW YORK STONY BROOK
依托单位国家：
美国
项目类别：
财政年份：
2020
资助国家：
美国
项目状态：
未结题
起止时间：
2020-06-01 至 2025-05-31
来源：
https://reporter.nih.gov/project-details/10798773
关键词：
AffinityAntibodiesBindingBiosensorExcipientsImmobilizationInterferometryKineticsLabelLigand BindingLigandsLightModelingMonitorOpticsPatternPricePropertyProteinsSurfaceTaxesTechniquesThickTimenew technologysimulation

项目摘要

项目成果

Ken A Dill的其他基金

相似基金

相关文献

中文摘要
翻译
生物分子层干涉测量仪ForteBio/Sautorius八位字节R2。 生物层干涉测量是一种分析技术，它可以监测 从两个表面反射的白光；生物传感器尖端的一层固定蛋白质 以及内部参考层。溶液中分析物与固定化物质的结合 生物传感器上的蛋白质(配体)会导致光学厚度的增加，进而 导致干涉图案的移位，导致波长移位。从这个波长 该装置能够实时测定动力学、蛋白质-配基亲和力和 抗体/蛋白质定量，不需要荧光标记。 含税的大概价格是204,000美元。
英文摘要
Apparatus ForteBio/Sartorius OCTET R2 for biolayer interferometry. Bio-Layer Interferometry is an analytical technique that monitors the interference pattern of white light reflected from two surfaces; a layer of immobilized protein on the biosensor tip and an internal reference layer. The binding of an analyte in solution to the immobilized protein (ligand) on the biosensor results in an increase in optical thickness which in turn causes a shift in the interference pattern resulting in a wavelength shift. From this wavelength shift the apparatus enables real-time determination of kinetics, protein-ligand affinity and antibody/protein quantitation without the need for fluorescent labeling. Approximate price including taxes is 204,000 USD.
期刊论文(33)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
Influence of Low Molecular Weight Salts on the Viscosity of Aqueous-Buffer Bovine Serum Albumin Solutions.
DOI： 10.3390/molecules27030999
发表时间： 2022-02-01
期刊： Molecules (Basel, Switzerland)
影响因子： --
作者： [Zdovc B, Jaklin M, Hribar-Lee B, Lukšič M]
通讯作者： Lukšič M
Structure and thermodynamics of a 2D Lennard-Jones hexagonal fluid.
DOI： 10.1080/08927022.2022.2096219
发表时间： 2022
期刊： Molecular simulation
影响因子： 2.1
作者： []
通讯作者：
A new fibrillization mechanism of β-lactoglobulin in glycine solutions.
DOI： 10.1016/j.ijbiomac.2022.06.182
发表时间： 2022-09-01
期刊： INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES
影响因子： 8.2
作者： [Jaklin, Matej, Hritz, Jozef, Hribar-Lee, Barbara]
通讯作者： Hribar-Lee, Barbara
Effect of Buffer on Protein Stability in Aqueous Solutions: A Simple Protein Aggregation Model.
DOI： 10.1021/acs.jpcb.0c10339
发表时间： 2021-03-18
期刊： The journal of physical chemistry. B
影响因子： --
作者： [Brudar S, Hribar-Lee B]
通讯作者： Hribar-Lee B
共 28 条
    PARAMETER Optimization and Protein Folding Simulation
    PROTEIN FOLDING PATHWAYS FROM PARALLEL TEMPERING SIMULATIONS: HYDROPHOBIC ZIPPI
    Protein Folding Pathways from Parallel Tempering Simulations: Hydrophobic Zippi
    Modeling Aqueous Solvation in Biology
    海外基金