Direct interaction of the N-terminal domain of ribosomal protein S1 with protein S2 in Escherichia coli.
Direct interaction of the N-terminal domain of ribosomal protein S1 with protein S2 in Escherichia coli.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0032702
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发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Moll I
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Byrgazov K;Manoharadas S;Kaberdina AC;Vesper O;Moll I
尽管E.大肠杆菌核糖体中，核糖体必需蛋白S1在30 S亚基上的结构和定位至今仍有待阐明。先前报道蛋白S1通过蛋白-蛋白相互作用在两个N-末端结构域与核糖体结合。此外，蛋白S2被证明是蛋白S1与核糖体结合所必需的。在这里，我们提出的证据表明，N-末端结构域的S1（氨基酸1-106; S1106）是必要的和足够的相互作用与蛋白S2以及核糖体结合。我们发现过量生产S1106蛋白会影响E.大肠杆菌的生长通过取代天然蛋白S1从其结合口袋上的核糖体。此外，我们的数据显示，蛋白S2的卷曲螺旋结构域（S2α2）足以使蛋白S1与核糖体结合。总之，这些数据揭示了S1/S2相互作用所需的关键元件，这对于革兰氏阴性细菌中典型mRNA的翻译起始至关重要。结果进行了讨论的模型，其中的S1/S2相互作用表面可以代表一个可能的目标来调节的翻译机器的选择性，从而改变在不同的条件下的翻译程序。
Despite of the high resolution structure available for the E. coli ribosome, hitherto the structure and localization of the essential ribosomal protein S1 on the 30 S subunit still remains to be elucidated. It was previously reported that protein S1 binds to the ribosome via protein-protein interaction at the two N-terminal domains. Moreover, protein S2 was shown to be required for binding of protein S1 to the ribosome. Here, we present evidence that the N-terminal domain of S1 (amino acids 1–106; S1106) is necessary and sufficient for the interaction with protein S2 as well as for ribosome binding. We show that over production of protein S1106 affects E. coli growth by displacing native protein S1 from its binding pocket on the ribosome. In addition, our data reveal that the coiled-coil domain of protein S2 (S2α2) is sufficient to allow protein S1 to bind to the ribosome. Taken together, these data uncover the crucial elements required for the S1/S2 interaction, which is pivotal for translation initiation on canonical mRNAs in Gram-negative bacteria. The results are discussed in terms of a model wherein the S1/S2 interaction surface could represent a possible target to modulate the selectivity of the translational machinery and thereby alter the translational program under distinct conditions.
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影响因子：
3.6
作者：
Moll, I;Grill, S;Bläsi, U
通讯作者：
Bläsi, U
影响因子：
5.6
作者：
DESMIT, MH;VANDUIN, J
通讯作者：
VANDUIN, J
影响因子：
14.9
作者：
Delvillani, Francesco;Papiani, Giulia;Briani, Federica
通讯作者：
Briani, Federica
DOI：
10.1073/pnas.91.20.9223
发表时间：
1994-09-27
影响因子：
11.1
作者：
KOMINE, Y;KITABATAKE, M;INOKUCHI, H
通讯作者：
INOKUCHI, H
使用PolyView-3D对蛋白质复合物的多功能注释和出版质量可视化。
影响因子：
3
作者：
Porollo A;Meller J
通讯作者：
Meller J