Major intrinsic polypeptide (MIP26K) from lens membrane: reconstitution into vesicles and inhibition of channel forming activity by peptide antiserum.

Major intrinsic polypeptide (MIP26K) from lens membrane: reconstitution into vesicles and inhibition of channel forming activity by peptide antiserum.
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来自晶状体膜的主要内在多肽 (MIP26K):重构为囊泡并通过肽抗血清抑制通道形成活性。

DOI:
10.1016/0006-291x(85)90145-7
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发表时间:
1985
影响因子:
3.1
通讯作者:
Takemoto,L
Takemoto,L
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Gooden,M;Rintoul,D;Takehana,M;Takemoto,L

文献摘要

参考文献

被引文献

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牛和人的晶体膜,当重组成含有氧化细胞色素C的脂质囊泡时,将介导抗坏血酸的跨膜通道进入囊泡,其中细胞色素C的还原是分光光度法测量的。这种通道形成活性被针对MIP26K c端附近合成的八肽的抗血清特异性抑制。总之,这些研究描述了一种测量MIP26K通道形成活性的直接和更敏感的分析系统,并表明该分子的c端可能在通道形成的调节中特别重要。
Bovine and human lens membrane, when reconstituted into lipid vesicles containing oxidized cytochrome C, will mediate the transmembrane passage of ascorbate into the vesicles, where the reduction of cytochrome C is measured spectrophotometrically. This channel forming activity is specifically inhibited by antiserum made against a synthetic octapeptide near the C-terminus of MIP26K. Together, these studies describe a direct and more sensitive assay system for measurement of channel-forming activity of MIP26K, and suggest that the C-terminus of this molecule may be particularly important in the regulation of channel formation.
DOI: 10.1083/jcb.86.2.576
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