Reply to Graham et al.: In silico atomistic coordinates and molecular dynamics simulation trajectories of the glucocerebrosidase-saposin C complex.
Reply to Graham et al.: In silico atomistic coordinates and molecular dynamics simulation trajectories of the glucocerebrosidase-saposin C complex.
复制标题
回复 Graham 等人：葡萄糖脑苷脂酶-saposin C 复合物的计算机原子坐标和分子动力学模拟轨迹。
DOI：
10.1073/pnas.1905744116
复制
发表时间：
2019
影响因子：
11.1
通讯作者：
Haider,Shozeb
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Romero,Raquel;Yuen,Tony;New,MariaI;Zaidi,Mone;Haider,Shozeb
据我们所知，在电子模型或分子动力学模拟轨迹中，没有关于提交原子坐标的期刊之间的既定政策。原子坐标通常是根据请求提供的。然而，微秒长的分子动力学轨迹的大小可以从几百千兆字节到兆兆字节。我们的多个模拟没有什么不同(1)，因此在服务器上托管它们是困难的，如果不是不可能的话。所有已发布的数据集将根据请求共享。为了响应Graham等人的请求(2)，我们现在提供一个包含模型原子坐标的文件(3)(正如我们在响应其他请求时所做的那样)。我们完全支持不受约束的透明度和所有数据的不受阻碍的共享(例如，参考文献)。4和5)。Graham等人(2)进一步提出了两个重要的技术问题。第一个与膜上葡萄糖脑苷酶(GCase)和促进剂蛋白Saposin C(SAPC)的定位有关。相反，我们的研究报告了GCase与SAPC的相互作用，以及将蛋白质-蛋白质相互作用与结合位点环动力学联系起来的结构机制。它还强调了两种最常见的突变N370S和L444P在高谢病中破坏GCase-SAPC相互作用的机制。不幸的是，考虑到我们提供的广泛(和全面的)数据集(1)，尽管参考文献图2。1、我们选择不报道GCase-SAPC复合体与膜的相互作用。对于那些对膜缔合这个重要过程感兴趣的人，请参考罗梅罗的公开博士论文(6)。参考文献图2.7、表3.46分别显示了膜相互作用残基的取向和特异性。
To our knowledge, there are no established policies among journals on the submission of atomistic coordinates of in silico models or molecular dynamics simulation trajectories. Atomistic coordinates are customarily made available on request. However, microsecond-long molecular dynamics trajectories can range from several hundred gigabytes to terabytes in size. Our multiple simulations are no different (1), and it is therefore difficult, if not impossible, to host them on a server. All published datasets will be shared upon request. In response to the request by Graham et al.(2), we now provide a file (3) containing atomistic coordinates of the model (as we have done in response to other requests). We fully support unfettered transparency and the unencumbered sharing of all data (eg, refs. 4 and 5). Graham et al.(2) further raise two important technical issues. The first relates to the orientation of the enzyme glucocerebrosidase (GCase) and the facilitator protein saposin C (SAPC) at the membrane. Our study instead reports the interaction of GCase with SAPC as well as the structural mechanism that links protein–protein interactions with binding site loop dynamics. It also highlights the mechanism through which two of the most common mutations, N370S and L444P, disrupt GCase–SAPC interactions in Gaucher disease. Unfortunately, in view of the extensive (and comprehensive) dataset that we provide (1), notwithstanding figureS2 of ref. 1, we chose not to report the interaction of the GCase–SAPC complex with the membrane in this manuscript. For those interested in this important process of membrane association, please refer to the publicly available PhD thesis of Romero (6). Figure 2.7 and table 3.4 of ref. 6 show the orientation and specific membrane-interacting residues, respectively.
登录
查看更多内容
乙醛——其代谢及其在酒精作用中的作用
DOI：
--
发表时间：
1978
期刊：
影响因子：
--
作者：
K. Lindros
通讯作者：
K. Lindros
DOI：
--
发表时间：
1980
期刊：
Alcoholism: Clinical and Experimental Research
影响因子：
--
作者：
C. J. Peter Eriksson
通讯作者：
C. J. Peter Eriksson
顶空气相色谱法测定生物样品中的乙醛。
影响因子：
2.9
作者：
C. Eriksson;H. Sippel;O. Forsander
通讯作者：
O. Forsander
动物饮食中乙醛脱氢酶抑制剂的存在及其对酒精研究实验结果的影响
影响因子：
3.6
作者：
O. Tottmar;H. Marchner;N. Karlsson
通讯作者：
N. Karlsson
影响因子：
158.5
作者：
KORSTEN, MA;MATSUZAKI, S;LIEBER, CS
通讯作者：
LIEBER, CS