Closing the cohesin ring: structure and function of its Smc3-kleisin interface.
Closing the cohesin ring: structure and function of its Smc3-kleisin interface.
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DOI：
10.1126/science.1256917
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发表时间：
2014-11-21
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Löwe J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gligoris TG;Scheinost JC;Bürmann F;Petela N;Chan KL;Uluocak P;Beckouët F;Gruber S;Nasmyth K;Löwe J
通过与Kleisin亚基（Scc 1）的结合，粘附素的Smc 1和Smc 3亚基被认为形成介导姐妹染色单体粘附的三环。与Smc 1/Smc 3和Smc 1/Scc 1接口的结构不同，Smc 3/Scc 1接口的结构未知。这种界面的断开被认为是在乙酰化调节的过程中从染色体释放粘着蛋白。我们发现，酵母Scc 1的N-末端结构域（NTD）含有两个α螺旋，与Smc 3的ATP酶头部出现的卷曲螺旋形成一个四螺旋束。影响这种相互作用的突变损害了粘着蛋白与染色体的结合。该界面远离Smc 3残基，Smc 3残基的乙酰化阻止粘着蛋白从染色体上解离。在体内将染色单体结合在一起的粘着蛋白复合物确实具有异源三聚体环的构型，并且姐妹DNA被捕获在这些环内。
Through their association with a kleisin subunit (Scc1), cohesin’s Smc1 and Smc3 subunits are thought to form tripartite rings that mediate sister chromatid cohesion. Unlike the structure of Smc1/Smc3 and Smc1/Scc1 interfaces, that of Smc3/Scc1 is not known. Disconnection of this interface is thought to release cohesin from chromosomes in a process regulated by acetylation. We show here that the N-terminal domain (NTD) of yeast Scc1 contains two α helices, forming a four helix bundle with the coiled coil emerging from Smc3’s ATPase head. Mutations affecting this interaction compromise cohesin’s association with chromosomes. The interface is far from Smc3 residues whose acetylation prevents cohesin’s dissociation from chromosomes. Cohesin complexes holding chromatids together in vivo do indeed have the configuration of hetero-trimeric rings and sister DNAs are entrapped within these.
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影响因子：
3.5
作者：
Roig MB;Löwe J;Chan KL;Beckouët F;Metson J;Nasmyth K
通讯作者：
Nasmyth K
DOI：
10.1083/jcb.151.4.749
发表时间：
2000-11-13
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Sumara I;Vorlaufer E;Gieffers C;Peters BH;Peters JM
通讯作者：
Peters JM
影响因子：
16
作者：
Beckouët F;Hu B;Roig MB;Sutani T;Komata M;Uluocak P;Katis VL;Shirahige K;Nasmyth K
通讯作者：
Nasmyth K
影响因子：
16
作者：
Haering, CH;Löwe, J;Nasmyth, K
通讯作者：
Nasmyth, K
影响因子：
16
作者：
Haering, CH;Schoffnegger, D;Löwe, J
通讯作者：
Löwe, J