Models of the actin monomer and filament from fluorescence resonance-energy transfer.
Models of the actin monomer and filament from fluorescence resonance-energy transfer.
复制标题
来自荧光共振能量转移的肌动蛋白单体和丝的模型。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1992.tb16817.x
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发表时间：
1992
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
C. D. dos Remedios
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. O’Donoghue;B. Hambly;C. D. dos Remedios
我们开发了将荧光共振能量转移 (FRET) 效率测量结合到结构模型中的算法，该模型可预测 FRET 中使用的化学基团的相对位置。我们使用这些算法构建了肌动蛋白单体和丝的模型，这些模型仅源自基于七个不同位点的 FRET 测量。我们发现了一对最适合 FRET 数据的单体模型镜像。其中一个模型与 Kabsch 等人最近发表的原子分辨率晶体结构非常吻合。海德堡 [Kabsch, W., Mannherz, H. G., Suck, D., Pai, E. F. & Holmes, K. C. (1990) Nature 347, 37-44]。该 FRET 模型与晶体结构之间的均方根偏差约为 0.9 nm。由 FRET 测量组装的其他大分子模型可能具有类似的分辨率。最大的差异是 Cys10 位点，它偏离晶体位置 1.44 nm。我们讨论了可能导致这种差异的 FRET 方法的局限性，并得出结论：Cys10 FRET 数据可能在 FRET 单体模型中错误地定位了 Cys10。使用 FRET 单体模型，我们发现长丝中最适合单体间 FRET 数据的三个方向。这些方向与 Heidelberg 小组提出的原子分辨率灯丝模型有很大不同 [Holmes, K., Popp, D., Gebhard, W. & Kabsch, W. (1990) Nature 347, 44-49]，很大程度上是因为 Cys10 数据的差异。这些数据可能应该被排除在分析之外；然而，这会留下太少的测量数据来组装灯丝模型。在不久的将来，我们希望获得其他肌动蛋白位点的额外 FRET 测量结果，以便在没有 Cys10 数据的情况下完成丝状模型。
We have developed algorithms for combining fluorescence resonance-energy transfer (FRET) efficiency measurements into structural models which predict the relative positions of the chemical groups used in FRET. We used these algorithms to construct models of the actin monomer and filament derived solely from FRET measurements based on seven distinct loci. We found a mirror-image pair of monomer models which best fit the FRET data. One of these models agrees well with the atomic-resolution crystal structure recently published by Kabsch et al. in Heidelberg [Kabsch, W., Mannherz, H. G., Suck, D., Pai, E. F. & Holmes, K. C. (1990) Nature 347, 37-44]. The root-mean-square deviation between this FRET model and the crystal structure was about 0.9 nm. Other macromolecular models assembled from FRET measurements are likely to have a similar resolution. The largest discrepancy was for the Cys10 locus which deviated 1.44 nm from the crystal position. We discuss the limitations of the FRET method that may have contributed to this discrepancy, and conclude that the Cys10 FRET data have probably located Cys10 incorrectly in the FRET monomer model. Using the FRET monomer models, we found three orientations in the filament which best fit the intermonomer FRET data. These orientations differ substantially from the atomic-resolution filament model proposed by the Heidelberg group [Holmes, K., Popp, D., Gebhard, W. & Kabsch, W. (1990) Nature 347, 44-49], largely because of the discrepancies in the Cys10 data. These data should probably be excluded from the analysis; however, this would leave too few measurements to assemble a filament model. In the near future, we hope to obtain additional FRET measurements to other actin loci so that the filament modelling can be done without the Cys10 data.
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