De novo design and molecular assembly of a transmembrane diporphyrin-binding protein complex.
De novo design and molecular assembly of a transmembrane diporphyrin-binding protein complex.
复制标题
DOI：
10.1021/ja107487b
复制
发表时间：
2010-11-10
影响因子：
15
通讯作者：
Degrado WF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Korendovych IV;Senes A;Kim YH;Lear JD;Fry HC;Therien MJ;Blasie JK;Walker FA;Degrado WF
尽管最近在理解驱动膜蛋白折叠和结合的因素方面取得了进展，但膜蛋白的从头设计仍然很困难。我们设计了一种膜蛋白Prime(膜上的卟啉)，它将两个非天然铁二苯基卟啉(FeIIIDPP)放置得足够近，为跨膜电子转移提供了一个多中心的途径。以前用于设计多个卟啉水溶性螺旋蛋白的计算方法被扩展到这个膜靶标。四个螺旋排列在D2对称的束中，以双键的形式结合两个Fe(II/III)二苯基卟啉-他的几何构型通过第二壳层氢键进一步稳定。紫外-可见吸收光谱、圆二色谱、分析超速离心法、氧化还原电位法和电子顺磁共振分析表明，Prime以高亲和力和高特异性结合辅因子。
De novo design of membrane proteins remains difficult despite recent advances in understanding the factors that drive membrane protein folding and association. We have designed a membrane protein PRIME (PoRphyrins In MEmbrane) that positions two non-natural iron diphenylporphyrin (FeIIIDPP) sufficiently close to provide a multi-centered pathway for transmembrane electron transfer. Computational methods previously used for design of multi-porphyrin water soluble helical proteins were extended to this membrane target. Four helices were arranged in a D2-symmetrical bundle to bind two Fe(II/III) diphenylporphyrins in a bis-His geometry further stabilized by second-shell hydrogen bonds. UV-vis absorbance, CD spectroscopy, analytical ultracentrifugation, redox potentiometry, and EPR demonstrate that PRIME binds cofactor with high affinity and specificity in the expected geometry.
登录
查看更多内容
影响因子：
64.8
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
4.6
作者：
Yatsunyk, Liliya A.;Dawson, Alice;Walker, F. Ann
通讯作者：
Walker, F. Ann
影响因子：
10.8
作者：
Ye, SX;Discher, BM;Blasie, JK
通讯作者：
Blasie, JK
DOI：
10.1073/pnas.0605878103
发表时间：
2006-09-12
影响因子：
11.1
作者：
Walters, R. F. S.;DeGrado, W. F.
通讯作者：
DeGrado, W. F.
影响因子：
14.8
作者：
Faiella, Marina;Andreozzi, Concetta;Lombardi, Angela
通讯作者：
Lombardi, Angela