Glycosylation abolishes an in vitro insulin-like action of prolactin.

Glycosylation abolishes an in vitro insulin-like action of prolactin.
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糖基化消除了催乳素的体外胰岛素样作用。

DOI:
10.1016/s0006-291x(86)80486-7
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发表时间:
1986
影响因子:
3.1
通讯作者:
Lewis,UJ
Lewis,UJ
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Frigeri,LG;Lewis,LJ;Teguh,K;Lewis,UJ

文献摘要

参考文献

被引文献

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绵羊催乳素在体外刺激垂体切除大鼠脂肪组织中标记的葡萄糖产生 14 C-CO2,这是一种胰岛素样活性。通过在天冬酰胺 31 上连接一个碳水化合物单元对该激素进行糖基化,消除了这种体外胰岛素样作用。然而,非糖基化催乳素和糖基化催乳素均未表现出体内胰岛素样作用,因为它们不会降低禁食垂体切除大鼠的血清葡萄糖或非酯化脂肪酸。碳水化合物单元对受体结合的阻碍可能是糖基化催乳素缺乏体外胰岛素样活性的原因,但催乳素的体内和体外胰岛素样作用之间的二分法仍然不清楚。
Ovine prolactin stimulated14C-CO2production from labeled glucose in adipose tissue of hypophysectomized ratsin vitro, an insulin-like activity. Glycosylation of the hormone by attachment of a carbohydrate unit at asparagine31abolished thisin vitroinsulin-like action. However, neither non-glycosylated nor glycosylated prolactin exhibitedin vivoinsulin-like action, as they did not lower serum glucose or non-esterified fatty acids in fasted hypophysectomized rats. Hindrance of receptor binding by the carbohydrate unit may account for the absence ofin vitroinsulin-like activity in glycosylated prolactin, but the dichotomy betweenin vivoandin vitroinsulin-like actions for prolactin remains obscure.
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