The Schizosaccharomyces pombe dim1+ Gene Interacts with the Anaphase-Promoting Complex or Cyclosome (APC/C) Component lid1+ and Is Required for APC/C Function
The Schizosaccharomyces pombe dim1+ Gene Interacts with the Anaphase-Promoting Complex or Cyclosome (APC/C) Component lid1+ and Is Required for APC/C Function
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粟酒裂殖酵母 dim1 基因与后期促进复合物或环体 (APC/C) 成分 lit1 相互作用，并且是 APC/C 功能所必需的
DOI：
--
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发表时间：
1999
影响因子：
5.3
通讯作者：
K. Gould
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lynne D. Berry;A. Feoktistova;Melanie D. Wright;K. Gould
摘要粟酒裂殖酵母dim 1+基因是进入有丝分裂和染色体分离所必需的。为了进一步了解dim 1 p的功能，我们对温度敏感的dim 1 -35突变体和分离的lid（dim 1 -35中的致死突变体）进行了合成致死筛选。在这里，我们描述了温度敏感的lid 1 - 6突变体。在36°C的限制性温度下，lid 1 - 6突变体细胞以类似于cut 4和cut 9突变体的“切割”表型停滞。一个表位标记的版本的lid 1 p是一个多蛋白的p20 S复合物的组成部分;在这个复合物中的lid 1 p的存在取决于functionalcut 9+。lid 1 p-myc与包括cut 9 p和nuc 2 p在内的几种其他蛋白质共免疫沉淀，并且cut 9 p在20 S复合物中的存在取决于lid 1+的活性。此外，lid 1+功能是cut 2 p的多泛素化所必需的，cut 2 p是一种后期促进复合物或细胞周期体（APC/C）靶点。因此，lid 1 p是S的一个组成部分。pombe APC/C在dim 1突变体中，lid 1 p和APC/C复合物的丰度显著下降，APC/C靶标的泛素化被消除。这些数据表明，dim 1 p的至少一个作用是维持或建立APC/C的稳态水平。
ABSTRACT The Schizosaccharomyces pombe dim1 + gene is required for entry into mitosis and for chromosome segregation during mitosis. To further understand dim1p function, we undertook a synthetic lethal screen with the temperature-sensitive dim1-35 mutant and isolated lid (for lethal in dim1-35) mutants. Here, we describe the temperature-sensitive lid1-6mutant. At the restrictive temperature of 36°C, lid1-6mutant cells arrest with a “cut” phenotype similar to that ofcut4 and cut9 mutants. An epitope-tagged version of lid1p is a component of a multiprotein ∼20S complex; the presence of lid1p in this complex depends upon functionalcut9 +. lid1p-myc coimmunoprecipitates with several other proteins, including cut9p and nuc2p, and the presence of cut9p in a 20S complex depends upon the activity oflid1 +. Further, lid1 +function is required for the multiubiquitination of cut2p, an anaphase-promoting complex or cyclosome (APC/C) target. Thus, lid1p is a component of the S. pombe APC/C. In dim1mutants, the abundances of lid1p and the APC/C complex decline significantly, and the ubiquitination of an APC/C target is abolished. These data suggest that at least one role of dim1p is to maintain or establish the steady-state level of the APC/C.
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