Temperature dependence of kinetic interactions between progesterone and the uterine cytoplasmic receptor.
Temperature dependence of kinetic interactions between progesterone and the uterine cytoplasmic receptor.
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黄体酮和子宫细胞质受体之间的动力学相互作用的温度依赖性。
DOI：
10.1016/0304-4165(80)90330-x
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发表时间：
1980
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Salhanick,HA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Seeley,DH;Wang,WY;Salhanick,HA
在0-20°C的温度范围内测量了胆甾酮-受体相互作用的解离和缔合速率的温度依赖性。解离过程是双相的，表明要么存在两种形式的受体，要么孕酮与受体的结合是一个级联反应。孕酮从受体解离的活化焓约为26-28 kcal/mol，活化熵约为−5 kcal/mol。这些分子缔合的活化焓约为3 kcal/mol，活化熵约为6 kcal/mol。这些数据与孕酮与受体结合的模型一致，该模型包括两个酮基中的每一个与受体蛋白上的氢供体之间的氢键，并且由于受体结合位点与孕酮表面的大部分非常接近，涉及货车范德华相互作用。
The temperature dependence of the rates of dissociation and association for progesterone-receptor interactions was measured over the temperature range of 0–20°C. The dissociation process is biphasic indicating that either two forms of receptor are present or that the binding of progesterone to the receptor is a concatenated reaction.The enthalpy of activation for the dissociation of progesterone from the receptor is about 26–28 kcal/mol and the entropic energy of activation is about −5 kcal/mol. The enthalpy of activation for the association of these molecules is about 3 kcal/mol and the entropic energy of activation is about 6 kcal/mol. These data are consistent with a model of progesterone binding to the receptor that includes hydrogen bonds between each of the two ketone groups and hydrogen donors on the receptor protein and involves van der Waals' interactions, due to the close proximity of the receptor binding site to a large fraction of the progesterone surface.
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10.1111/j.1432-1033.1977.tb11265.x
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